Diferența dintre blocarea și cheia și adaptarea la inducție

Blocare vs cheie vs potrivire indusă

Enzimele sunt cunoscute ca catalizatori biologici, care sunt utilizați în aproape orice reacție celulară, în organisme. Ele pot crește rata unei reacții biochimice, fără ca enzima să se schimbe prin reacție. Datorită reutilizabilității sale, chiar și o mică concentrație a unei enzime poate fi foarte eficientă. Toate enzimele sunt proteine ​​și forme globulare. Cu toate acestea, ca toți ceilalți catalizatori, acești catalizatori biologici nu modifică cantitatea finală de produse și nu pot produce reacții. Spre deosebire de alt catalizator normal, enzimele catalizează numai un tip de reacție reversibilă, așa-numita reacție specifică. Întrucât enzimele sunt proteine; acestea pot funcționa la o anumită temperatură, presiune și interval de pH. Majoritatea enzimelor catalizează reacțiile prin realizarea unei serii de "complexe enzimă-substrat". În aceste complexe, substratul se leagă cel mai strâns de enzimele corespunzătoare stării de tranziție. Această stare are cea mai mică energie; prin urmare, este mai stabilă decât starea de tranziție a unei reacții necatalizate. În consecință, o enzimă reduce energia de activare a reacției biologice, pe care o catalizează. Două teorii principale sunt folosite pentru a explica modul în care se formează complexele enzimă-substrat. Acestea sunt teoria bloc-cheie și teoria induced-fit.

Model de blocare și cheie

Enzimele au o formă foarte precisă, care include o spărtură sau un buzunar numit site-uri active. În această teorie, substratul se potrivește într-un sit activ ca o cheie într-o încuietoare. În principal legăturile ionice și legăturile de hidrogen țin substratul în locurile active pentru a forma complexul enzimă-substrat. Odată ce se formează, enzima catalizează reacția ajutând la schimbarea substratului, fie prin despicare, fie prin lipirea pieselor împreună. Această teorie depinde de contactul precis dintre locurile active și substrat. Prin urmare, această teorie nu poate fi complet corectă, mai ales atunci când este implicată mișcarea aleatorie a moleculelor de substrat.

Modelul inductabil

În această teorie, situsul activ își schimbă forma pentru a înfrunta o moleculă de substrat. Enzima, după legarea cu un anumit substrat, își preia forma cea mai eficientă. Prin urmare, forma enzimei este afectată de substrat ca forma unei mănuși afectate de mâna care o poartă. Apoi, la rândul său, molecula enzimei distorsionează molecula substratului, tensionând legăturile și face substratul mai puțin stabil, reducând astfel energia de activare a reacției. Deoarece energia de activare este scăzută, reacția are loc la o viteză mare de formare a produselor. După eliberarea produselor, locația de activare a enzimei revine apoi la forma sa inițială și leagă următoarea moleculă de substrat.

Care este diferența dintre Lock-and-Key și Induced-Fit?

• Teoria induced-fit este o versiune modificată a teoriei lock-and-key.

• Spre deosebire de teoria "Lock-and-key", teoria indus-fit nu depinde de contactul precis dintre site-ul activ și substrat.

• În teoria Induced fit, forma enzimatică este afectată de substrat, în timp ce în teoria Lock-and-key, forma substratului este afectată de enzimă.

• În teoria Lock-and-Key, site-urile active au o formă precisă, în timp ce în teoria Induced-fit site-ul activ nu are inițial o formă precisă, dar mai târziu forma locului este formată în funcție de substrat, lega.