Catalizator vs. enzime

enzimele și catalizatorii ambele afectează rata unei reacții. De fapt, toate enzimele cunoscute sunt catalizatori, dar nu toți catalizatorii sunt enzime. diferența dintre catalizatori și enzime este că enzimele sunt în mare parte organice în natură și sunt bio-catalizatori, în timp ce catalizatorii non-enzimatici pot fi compuși anorganici. Nici catalizatorii, nici enzimele nu sunt consumate în reacțiile pe care le catalizează.

Pentru simplitate, catalizator în acest articol se referă la catalizatori non-enzimatici pentru a se diferenția ușor de enzime.

Diagramă de comparație

Catalyst versus tabel comparativ cu enzimele

	Catalizator	Enzimă
Funcţie	Catalizatorii sunt substanțe care măresc sau scad viteza unei reacții chimice, dar rămân neschimbate.	Enzimele sunt proteine ​​care cresc rata reacțiilor chimice transformând substratul în produs.
Greutate moleculară	Compuși cu greutate moleculară scăzută.	Proteine ​​globulare cu greutate moleculară mare.
Tipuri	Există două tipuri de catalizatori - catalizatori pozitivi și negativi.	Există două tipuri de enzime - enzime de activare și enzime inhibitoare.
Natură	Catalizatorii sunt molecule simple anorganice.	Enzimele sunt proteine ​​complexe.
Termeni alternativi	Catalizator anorganic.	Catalizator organic sau catalizator bio.
Ratele de reacție	În mod obișnuit mai lent	De câteva ori mai repede
Specificitate	Ele nu sunt specifice și, prin urmare, se termină cu producerea de reziduuri cu erori	Enzimele sunt foarte specifice, producând o cantitate mare de reziduuri bune
Condiții	Temperatură ridicată, presiune	Condiții ușoare, pH fiziologic și temperatură
Legăturile C-C și C-H	absent	prezent
Exemplu	oxid de vanadiu	amilază, lipază
Energie activatoare	Scade	Scade

Conținut: Catalizator vs Enzime

• 1 O scurtă istorie a catalizatorilor, a enzimelor și a catalizei
• 2 Structura de catalizatori și enzime
• 3 Diferențe în mecanismul reacțiilor
• 4 Exemple de reacții catalitice și enzimatice
• 5 Aplicații industriale
• 6 Referințe

O scurtă istorie a catalizatorilor, a enzimelor și a catalizei

Cataliză reacțiile au fost cunoscute de oameni timp de mai multe secole, însă nu au putut explica evenimentele pe care le vedeau în jurul lor, cum ar fi fermentarea vinului în oțet, prăjirea pâinii etc. În 1812 chimistul rus Gottlieb Sigismund Constantin Kirchhof a studiat defecțiunea de amidon în zahăr sau glucoză în apă clocotită în prezența a câteva picături de acid sulfuric concentrat. Acidul sulfuric a rămas neschimbat după experiment și poate fi recuperat. În 1835 chemistul suedez Jöns Jakob Berzelius a propus numele "cataliză' din termenul grecesc, "kata" însemnând în jos și "lyingin" sensul slăbit.

Odată ce reacțiile de cataliză au fost înțelese, oamenii de știință au descoperit multe reacții care au schimbat ratele în prezența catalizatorii. Louis Pasteur a descoperit că a existat un factor care a catalizat experimentele sale de fermentare a zahărului și care era activ numai în celulele vii. Acest factor a fost denumit ulterior ca "enzimă" de fiziologul german Wilhelm Kühne în 1878. Enzimă vine din cuvântul grecesc care înseamnă "în aluat". În 1897, Eduard Buchner a numit enzima care sucroza fermentată ca zymase. Experimentele sale au demonstrat de asemenea că enzimele pot funcționa în afara celulei vii. În cele din urmă au fost descoperite structura și funcția diferitelor enzime care au catalizat funcții importante.

Structura de catalizatori și enzime

A catalizator este orice substanță care poate provoca modificări semnificative ale ratei unei reacții chimice. Astfel, ar putea fi un element pur, cum ar fi nichel sau platină, un compus pur, cum ar fi siliciu, dioxid de mangan, ioni dizolvați precum ionii de cupru sau chiar un amestec ca fierul-molibden. Catalizatorii cei mai frecvent utilizați sunt acizii protoni în reacția de hidroliză. Reacțiile redox sunt catalizate de metale de tranziție și platina este utilizată pentru reacțiile care implică hidrogen. Unele catlayști apar ca precatalizatori și se transformă în catalizatori în timpul reacției. Exemplul tipic este acela al catalizatorului Wilkinson - RhCl (PPh₃)₃ care pierde un ligand trifenilfosfină în timp ce catalizează reacția.

enzimele sunt proteine ​​globulare și pot consta din 62 de aminoacizi (4-oxalocrotonat) la o dimensiune de 2500 aminoacizi (sintetază de acizi grași). Există, de asemenea, enzime bazate pe ARN numite ribozomi. Enzimele sunt substrat specifice și, de obicei, sunt mai mari decât substraturile lor respective. Doar o mică parte a unei enzime ia parte la o reacție enzimatică. Situl activ este locul în care substraturile se leagă de enzimă pentru a facilita reacția. Alți factori, cum ar fi co-factorii, produsele directe etc., au, de asemenea, situsuri specifice de legare a enzimei. Enzimele sunt fabricate din lanțuri lungi de aminoacizi care se îndoaie unul pe altul, dând naștere unei structuri globulare. Secvența de aminoacizi conferă enzimelor specificitatea substratului lor. Căldura și substanțele chimice pot denatura o enzimă.

Diferențe în mecanismul reacțiilor

Ambii catalizatorii și enzime reducerea energiei de activare a unei reacții, sporind astfel rata sa.

A catalizator poate fi pozitivă (creșterea ratei de reacție) sau negativă (rata de reacție descrescătoare) în natură. Aceștia reacționează cu reactanții într-o reacție chimică pentru a genera intermediari care, în cele din urmă, eliberează produsul și regeneră catalizatorul. Luați în considerare o reacție în care
C este un Catalizator
A și B sunt reactanți și
P este Produsul.

A reacție chimică catalitică tipică va fi:

A + C → AC
B + AC → ABC
ABC → PC
PC → P + C

Catalizatorul este regenerat în ultima etapă, chiar dacă în etapele intermediare sa integrat cu reactanții.

Reacții enzimatice apar în mai multe moduri:

• Scăderea energiei de activare și generarea unei tranziții stabile, de obicei realizată prin distorsionarea formei substratului.
• Reducerea energiei de tranziție fără distorsionarea substratului.
• Formarea temporară a complexului de substrat enzimatic și, prin urmare, asigurarea unei căi alternative de reacție pentru a continua.
• Reducerea entropiei reacției.
• Creșterea temperaturii.

Mecanismul acțiunii enzimatice urmează modelul de potrivire indus, așa cum a sugerat Daniel Koshland în 1958. Conform acestui model, substratul este turnat în enzimă și pot exista mici modificări de formă în enzimă și substrat, pe măsură ce substratul se leagă la locul activ de enzimă pentru a forma complexul de substrat enzimatic.

Exemple de reacții catalitice și enzimatice

A convertor catalitic utilizat în mașini este un dispozitiv care elimină gazele care cauzează poluarea de la sistemele de evacuare a autovehiculelor. Platina și rodiul sunt catalizatorii utilizați aici care descompun gazele periculoase în cele inofensive. De ex. oxidul de azot este transformat în azot și oxigen în prezența unei cantități mici de Platină și Rhodiu.

Enzima amilază ajută la digestia conversiei amidonului complex în zaharoză mai ușor digerabilă.

Aplicații industriale

catalizatori sunt utilizate în procesarea energiei; producția de substanțe chimice în vrac; substanțe chimice fine; în producția de margarină și în mediul în care acestea joacă un rol critic al radicalilor liberi de clor în defalcarea ozonului.

enzimele sunt utilizate în prelucrarea produselor alimentare; alimente pentru copii; fabricarea berii; sucuri de fructe; producția de lactate; amidon, hârtie și industria biocombustibililor; make-up, curățarea lentilelor de contact; cauciuc și fotografie și biologie moleculară.

Referințe

• Wikipedia: Enzima
• Wikipedia: Cataliză
• Informații despre enzime - Știință clarificată