Diferența dintre alfa și beta-amilaza

Diferența principală - Alfa vs Beta Amylase

Acțiunea enzimei amilazei poate hidroliza amidonul în unități de zahăr. Amilaza este prezentă în mod natural în saliva și pancreatică a oamenilor și a altor mamifere, unde inițiază procesul biochimic al digestiei bolusului alimentar. În timpul digestiei orale, produsele din amidon (orez, pâine, gem și cartofi) dau un gust oarecum dulce, deoarece amilaza salivară degradează unele dintre amidonul lor în zahăr. Amilaza a fost descoperită pentru prima dată și izolată de Anselme Payen în 1833. Enzimele amilazei sunt denumite în mod specific prin litere grecești diferite, incluzând alfa (α) -amilaza, beta (β) -amilaza și gamma (γ) -amilaza. Toate aceste enzime sunt hidrolaze glicozide și acționează asupra legăturilor α-1,4-glicozidice. Alfa (α) -Amilaza este considerată a fi o enzimă digestivă majoră, în timp ce beta (β) -amilaza este considerată a fi o enzimă majoră implicată în germinarea și maturarea fructelor. Dar, în comparație cu beta (β) -amilaza și gamma (γ) -amilaza, α-amilazele (EC 3.2.1.1) sunt metalenzime de calciu și nu sunt capabile să funcționeze în absența calciului. Acesta este principala diferență între Alpha și Beta Amylase. Cu toate acestea, amilazele alfa și beta sunt utilizate comercial în procesele de fermentație, cum ar fi berea și băutura preparată din zaharuri derivate din amidon. În acest articol, să elaborăm mai departe care sunt diferențele dintre Alpha și Beta Amylase.

Acest articol acoperă,

1. Ce este Alpha Amylase? - definiție, funcții, proprietăți și caracteristici 

2. Ce este Beta Amylase? - definiție, funcții, proprietăți și caracteristici 

3. Care este diferența dintre Alpha și Beta Amylase? - Compararea caracteristicilor fizice și funcționale

Ce este Alpha Amylase

Alfa-amilaza este considerată ca o enzimă digestivă majoră în tractul digestiv al mamiferelor. Amilazele salivare și pancreatice umane sunt α-amilaze și plante, ciuperci (Ascomycetes și Basidiomycetes) și bacterii (bacil) pot produce, de asemenea, α-amilaze.

PH-ul optim al alfa-amilazei este de 6,7-7,0. Calciul este esențial pentru funcționarea α-amilazelor; prin urmare, este cunoscut ca un metalloenzyme de calciu. Alfa amilaza poate descompune carbohidrații cu catenă lungă, cum ar fi amiloza amidonului în maltotrioză și maltoză sau amilopectină, în maltoză, glucoză și dextrină limită.

Diagramă cu panglică a alfa-amilazei salivare umane

Ce este Beta Amylase

Beta amilaza este produsă în principal de bacterii, ciuperci și plante și catalizează defalcarea enzimatică a celei de-a doua legături glicozidice a a-1,4 a zaharurilor nereducătoare, îndepărtând astfel maltoza la un moment dat. β-amilaza rupe amidonul în maltoză, provocând aroma dulce a fructelor coapte. PH-ul optim pentru funcționarea β-amilazei este de 4,0-5,0. Animalele nu produc β-amilază.  

Diagrama panglică a beta-amilazei de orz

Diferența dintre alfa și beta-amilaza

Alfa și beta-amilaza prezintă caracteristici fizice și funcționale foarte diferite. Acestea pot fi clasificate în următoarele subgrupe,

Nume alternative

Alpha Amylase: 1,4-a-D-glucan glucanhidrolaza și glicogenază sunt denumiri alternative pentru a-amilază.

Beta amilaza:1,4-a-D-glucan maltohidrolaza, glicogenaza și amilaza de zaharogen sunt denumiri alternative pentru β-amilază.

Numărul CE

Alpha Amylase: CE 3.2.1.1

Beta amilaza: CE 3.2.1.2

producere

Alpha Amylase: Sistemul digestiv al mamiferelor poate sintetiza α-amilaza; astfel amilazele salivare și pancreatice umane sunt α-amilaze. În plus, α-amilazele pot fi produse de plante, fungi (ascomycetes și basidiomycetes) și bacterii (Bacillus).

Beta amilaza: β-amilaza este produsă de bacterii, fungi și plante. Țesuturile sau celulele animalului nu pot produce β-amilază, chiar dacă aceasta poate exista în microorganismele prezente în tractul digestiv.

Rolul calciului

Alpha Amylase: Calciul este esențial pentru funcționarea a-amilazelor și, prin urmare, este cunoscut ca o metalezo-enză de calciu.

Beta amilaza: Calciul nu este necesar pentru funcționarea beta-amilazelor.

PH optim

Alpha Amylase: PH-ul optim pentru β-amilaza este de 6,7-7,0

Beta amilaza: PH-ul optim pentru β-amilaza este de 4,0-5,0

Funcția majoră

Alpha Amylase: α-amilaza este implicată în principal în procesul de digestie alimentară.

Beta amilaza: β-amilaza este implicată în principal în procesul de maturare a fructelor și germinare a semințelor.

Acționând site-ul

Alpha Amylase: α-amilaza poate actiona oriunde pe substrat.

Beta amilaza: β-amilaza poate acționa din capătul nereducător și catalizează hidroliza celei de-a doua legături a-1,4 glicozidice

Rezultatele majore ale reacțiilor enzimatice

Alfa Amilaze: Carbohidrații cu catenă lungă (catene de amiloză și amilopectină) pot fi descompuse prin α-amilază și pot da maltotrioză și maltoză din amiloză sau maltoză, glucoză și dextrină limită din amilopectină

Beta amilaza: În timpul procesului de maturare a fructelor, amidonul este descompus prin malamoză beta-amilază, provocând în aroma dulce a fructelor coapte.

Rata de reacție

Alpha Amylase: a-amilaza au tendința de a acționa mai repede decât β-amilaza.

Beta amilaza: β-amilaza au tendinta de a actiona mai lent decat a-amilaza.

Proprietati fizice si chimice

Alfa Amilaze: α-amilaza este insensibilă la temperaturi ridicate și ioni de metale grele și este inactivată la un pH scăzut.

Beta amilaza: β-amilaza este sensibilă la temperaturi ridicate și ioni de metale grele și este stabilă la un pH scăzut.

În concluzie, amilaza este o enzimă care poate hidroliza amidonul în molecule mai mici. Dar a-amilaza necesită Ca²⁺ pentru activitate și produc glucoză, maltotrioză și maltoză ca produse finale. În contrast, β-amilaza nu necesită Ca²⁺ și hidrolizează amidonul sau amiloza solubilă, obținându-se numai maltoza ca produs finit.

Referințe

Frydenberg, O și G. Nielsen. 1965. Izoenzime de amilază în semințe germinate de orz. Hereditas 54: 123-129.

Onckelen, H. A. și R. Verbeek. 1969. Formarea izoenzimelor a-amilazei în timpul germinării orzului. Planta 88: 255-260.

Rejzek, M .; Stevenson, C. E .; Southard, A. M .; Stanley, D .; Denyer, K .; Smith, A. M .; Naldrett, M. J .; Lawson, D. M .; Field, R. A. (2011). "Genetica chimică și metabolismul amidonului cereal: baza structurală a inhibării ne-covalente și covalente a β-amilazei de orz". Molecular BioSystems. 7 (3): 718-730.

Datorită fotografiei:

"Alfa-amilaza salivară 1SMD" - din intrarea PDB 1SMD - lucrare proprie (domeniu public) prin Wikimedia Commons

"2xfr b amilază" Prin A2-33 - Activitate proprie (CC BY-SA 3.0) prin Wikimedia Commons