diferența cheie între metaloenzimele și enzimele activate de metal este că metaloenzimele au un ion metalic legat ferm ca cofactor, în timp ce ionii metalici din enzimele activate de metal nu sunt ferm legați.
Activitatea unor enzime depinde de ionii metalici deoarece acești ioni de metal acționează ca cofactori. Aceste enzime sunt în două categorii majore, cum ar fi metaloenzimele și enzimele activate de metal. Prin urmare, aceste enzime sunt diferite unul de celălalt în funcție de prezența sau absența ionilor metalici legați strâns. Să discutăm mai multe detalii despre aceste enzime.
1. Prezentare generală și diferență cheie
2. Ce sunt Metalloenzymes
3. Ce sunt Enzime Activate Metalic
4. Comparație comparație comparativă - Metalloenzimele vs. enzime activate metalic în formă tabulară
5. rezumat
Metalloenzimele sunt enzime care conțin un ion metalic strâns legat. Acest ion metalic formează legături covalente de coordonate cu aminoacizii enzimei sau cu un grup protetic. Mai mult, acționează ca o coenzima și transmite activitatea enzimei. Când se ia în considerare localizarea ionului metalic în enzimă, el apare de obicei într-o regiune specifică de pe suprafața enzimei. Prin urmare, ionul nu deranjează legarea substratului cu situl activ. Uneori, enzimele necesită mai mult de un ion metalic pentru activitatea sa. În rare ocazii, ele necesită și doi ioni metalici diferiți. Metalele cele mai comune care implică în acest caz sunt Fe, Zn, Cu și Mn. Metaloenzymele care conțin centrele metalice altele decât fierul (centrele care nu sunt heme) sunt larg răspândite în natură.
Figura 01: Acțiune enzimatică
Enzimele metalice activate sunt enzime care au o activitate crescută datorită prezenței ionilor metalici. De cele mai multe ori, acești ioni de metal sunt fie monovalenți, fie divalenți. Cu toate acestea, acești ioni nu sunt legați strâns de enzimă ca și în metaloenzimele. Metalul poate activa substratul, implicând astfel direct activitatea enzimei. Aceste enzime necesită ioni metalici în exces. Ex: aproximativ 2-10 ori mai mare decât concentrația enzimei. Este pentru că nu se pot lega permanent cu ionul de metal. Cu toate acestea, aceste enzime își pierd activitatea în timpul purificării.
Metaloenzimele sunt enzime care conțin un ion metalic strâns legat. Ca o caracteristică unică, ei au un ion metalic legat ferm ca cofactor. Mai mult decât atât, aceste enzime necesită fie unul, fie doi ioni de metal legați de o anumită regiune a suprafeței enzimei pentru activitatea lor. Enzimele metalice activate sunt enzime care au o activitate crescută datorită prezenței ionilor metalici care nu sunt strâns legați. Este principala diferență între metaloenzimele și enzimele activate de metal. Aceasta este, spre deosebire de metaloenzimele, enzimele activate de metal nu au un ion metalic legat ferm ca cofactor. În plus, aceste enzime necesită o concentrație ridicată de ioni metalici în jurul lor.
Enzima, pentru care activitatea depinde de prezența ionilor metalici, este de două tipuri; ele sunt, metaloenzimele și enzimele activate de metal. Diferența dintre metaloenzimele și enzimele activate de metal este că metaloenzimele au un ion metalic legat ferm ca cofactor, în timp ce ionii metalici din enzimele activate de metal nu sunt ferm legați.
1. "Metaloproteine" Wikipedia, Fundația Wikimedia, 23 iulie 2018. Disponibil aici
2. "Metalloenzyme." Jurnalul egiptean al geneticii medicale umane, Elsevier. Disponibil aici
1. "Acțiune enzimatică" - prin muncă proprie, (CC BY-SA 3.0) prin intermediul Commons Wikimedia