Diferența dintre afinitate și aviditate

Diferența cheie - afinitate vs. aviditate
 

Interacțiunea cu antigenul de anticorpi este o interacțiune crucială în celule pentru a reacționa împotriva infecțiilor. Antigenii sunt particulele străine care intră în celulele gazdă. Ele sunt compuse în principal din polizaharide sau glicoproteine ​​și au forme deosebite. Interacțiunea dintre antigen și anticorpi are loc în funcție de legarea corectă a celor două părți de legăturile ne-covalente cum ar fi legăturile de hidrogen, legăturile van der Waals etc. Această interacțiune este reversibilă. Afinitatea și aviditatea sunt doi parametri care măsoară puterea interacțiunii antigen-anticorp în imunologie. Diferența cheie dintre afinitate și aviditate este aceea afinitatea este măsura puterii interacțiunii individuale dintre un epitop și un situs de legare al anticorpului, în timp ce aviditatea este măsurarea legăturilor globale între determinanții antigenici și situsurile de legare a antigenului ale anticorpului multivalent. Afinitatea este un factor care influențează aviditatea interacțiunii anticorpului antigen.

CUPRINS
1. Prezentare generală și diferență cheie
2. Ce este Affinity
3. Ce este aviditatea
4. Comparație comparativă - afinitate vs. aviditate
5. rezumat

Ce este Affinity?

Afinitatea este o măsură a interacțiunii dintre un situs de legare a antigenului al anticorpului și un epitop al antigenului. Valoarea afinității reflectă rezultatul net al forțelor atractive și respingătoare dintre epitopul individual și locul de legare individuală. Valoarea de afinitate ridicată este rezultatul unei interacțiuni puternice cu forțe mai atractive între epitop și situsul de legare Ab. Valoarea scăzută a afinității indică echilibrul scăzut dintre forțele atractive și respingătoare.

Afinitatea anticorpilor monoclonali poate fi măsurată cu ușurință, deoarece acestea au un singur epitop și sunt omogene. Anticorpii policlonali au o valoare medie de afinitate datorită naturii lor eterogene și a diferențelor lor în afinitățile față de diferitele epitopi antigenici.

Enzimă-legat de imunosorbant de testare (ELISA) este o nouă tehnică în farmacologie care este utilizat pentru a măsura afinitatea de anticorpi. Rezultă date mai precise, mai convenabile și mai informative pentru determinarea afinității. Anticorpii cu afinitate ridicată se leagă repede cu epitopul și fac o legătură puternică care persistă în timpul analizelor imunologice, în timp ce anticorpii cu afinitate scăzută dizolvă interacțiunea și nu sunt detectați prin analize.

Ce este aviditatea?

Aviditatea unui anticorp este o măsură a rezistenței globale a legăturii dintre antigeni și anticorp. Aceasta depinde de mai mulți factori, cum ar fi afinitatea anticorpului față de antigen, valența antigenului și a anticorpului și aranjamentul structural al interacțiunii. Dacă anticorpul și antigenul sunt multivalente și au un aranjament structural favorabil, interacțiunea rămâne foarte puternică datorită avidității ridicate. Aviditatea prezintă întotdeauna o valoare ridicată decât sumarea afinităților individuale.

Majoritatea antigenilor sunt multimerici și majoritatea anticorpilor sunt multivalenți. Prin urmare, cele mai multe interacțiuni de anticorpi antigeni rămân puternice și stabile datorită avidității ridicate a complexului antigen-anticorp.

Figura 01: Afinitatea și aviditatea unui anticorp

Care este diferența dintre afinitate și aviditate?

Afinitate vs Aviditate
Afinitatea se referă la puterea interacțiunii dintre un epitop antigenic cu un situs de legare a antigenului al anticorpului.	Aviditatea este măsura puterii globale a interacțiunii dintre epitopii antigenici cu anticorpi multivalenți.
Existență
Aceasta se întâmplă între epitopul individual și locul de legare individuală	Acest lucru se întâmplă între antigene multivalente și anticorpi.
Valoare
Afinitatea este echilibrul forțelor atractive și respingătoare.	Aviditatea poate fi considerată o valoare mai mare decât suma afinităților individuale.

Rezumat - Afinitate vs Aviditate

Interacțiunea cu anticorpi antigeni este o interacțiune specifică, reversibilă, ne-covalentă importantă în studiile imunologice. Este similară interacțiunii enzimei substratului. Antigenul specific se leagă cu un anticorp specific. Afinitatea și aviditatea sunt două măsuri ale acestei interacțiuni. Afinitatea reflectă puterea unei interacțiuni între un epitop și un situs de legare a antigenului al anticorpului. Aviditatea reflectă rezistența globală a complexului de anticorpi antigeni. Aceasta este diferența dintre afinitate și aviditate. Aviditatea este un rezultat al multiplelor afinități care apar într-un complex de anticorpi antigeni, deoarece majoritatea antigenilor și anticorpilor sunt multivalenți și mențin mai multe interacțiuni pentru a stabiliza legarea.

Referințe:
1. Rudnick, Ștefan I. și Grigore P. Adams. "Afinitate și aviditate în testarea tumorilor bazate pe anticorpi". Bioterapia cancerului și radiofarmaceutice. Mary Ann Liebert, Inc., aprilie 2009. Web. 21 martie 2017
2. Sennhauser, F. H., R. A. Macdonald, D. M. Roberton și C. S. Hosking. "Compararea concentrației și avidității anticorpilor specifici la E. coli în laptele matern și ser." Imunologie. Biblioteca Națională de Medicină din S.U.A., Mar. 1989. Web. 22 martie 2017

Datorită fotografiei:
1. "Figura 42 03 04" Prin CNX OpenStax - (CC BY 4.0) prin intermediul Commons Wikimedia