Polipeptidele și proteinele sunt compuși organici naturali și esențiali ai unei celule. Ambele sunt compuse din aminoacizi. Aminoacizii sunt compuși care se găsesc în mod natural care se leagă împreună pentru a forma peptide, polipeptide și proteine. Fiecare aminoacid conține o amină (-NH2) și o grupare hidroxil (-COOH), precum și o catenă laterală specifică (grupul R). Gruparea lanțului lateral variază în funcție de mărime, formă, încărcare și reactivitate și, prin urmare, este unică pentru fiecare aminoacid. Există 20 de tipuri de aminoacizi monomeri capabili să se unească împreună în diferite combinații, conferind astfel polipeptide și proteine cu o mare diversitate.
O polipeptidă este un polimer cu o secvență definită de aminoacizi legați împreună prin legături peptidice covalente. O legătură peptidică este rezultatul unei reacții de condensare între doi aminoacizi: gruparea carboxil a unui aminoacid reacționează cu gruparea amino a unui aminoacid adiacent, eliberând o moleculă de apă (H2O). Lanturile scurte de aminoacizi legați prin legături peptidice sunt denumiți peptide. Peptidele sunt de obicei formate cu până la 20-30 aminoacizi. Lanturile mai lungi de resturi de aminoacizi legate cu o secvență specifică sunt numite polipeptide. Polipeptidele pot conține până la 4000 de reziduuri. Polipeptidele sunt caracterizate printr-o catenă polipeptidă formată din secvența de repetiție a atomilor din nucleul lanțului amino-acizi legați. Atașate la catena polipeptidică sunt lanțurile laterale specifice aminoacidelor, gruparea R. Polipeptidele pot fi pliate într-o structură fixă care formează o proteină. O polipeptidă constituie, prin urmare, secvența liniară a resturilor de aminoacid care formează structura primară a unei proteine.
Proteinele sunt molecule structurale și funcționale complexe. Termenul proteină este utilizat pentru a descrie structura tridimensională formată prin plierea unei sau mai multor polipeptide. Proteinele prezintă patru niveluri de organizare structurală, polipeptida fiind structura primară. O proteină are o structură secundară atunci când lanțurile polipeptidelor formează α helices și foi β. Structura terțiară a proteinei reprezintă o organizare tridimensională completă a unui lanț polipeptidic. Când în complexul proteic sunt implicate mai mult de un lanț polipeptidic, structura proteică este desemnată ca cuaternară. Plierea lanțurilor polipeptidice pentru a forma o proteină se bazează pe multe legături necoalente slabe care se formează între diferite părți ale unui lanț sau chiar două sau mai multe lanțuri de polipeptide. Legăturile ne-covalente implică atomii din structura de bază a polipeptidei precum și grupările R ale catenei laterale și sunt de trei tipuri: legăturile de hidrogen, legăturile ionice și legăturile van der Waal. Un număr mare de legături ne-covalente slabe acționează în paralel și forța lor este combinată pentru a asigura stabilitatea unei structuri proteice pliate. O substructură a organizării proteinei este domeniul proteic. Se compune din orice parte a lanțului polipeptidic care poate să se orienteze independent într-o structură stabilă. Fiecare domeniu conține între 40 și 350 de aminoacizi. Cea mai mică proteină prezintă un singur domeniu, în timp ce o proteină mare poate conține până la câteva zeci de domenii. Fiecare domeniu al proteinei este de obicei asociat cu o funcție distinctă. Proprietățile funcționale ale proteinelor depind în mare măsură de structura și forma lor, care le permit să interacționeze fizic cu alte molecule. Aceste interacțiuni sunt întotdeauna specifice și selective. Fiecare proteină se poate lega cu situsurile de legare a ligandului cu afinitate ridicată la una sau la doar câteva molecule cunoscute ca liganzi. Situl de legare a ligandului este o cavitate în suprafața proteică formată prin plierea lanțului de polipeptidă. Locurile separate de legare a ligandului într-o proteină se pot lega de diferite liganzi, reglează funcția proteică sau ajută la mutarea proteinei într-un anumit loc din celulă. Funcția de proteine depinde îndeaproape de structura acesteia. O schimbare a unui aminoacid poate perturba forma acestuia și poate duce la pierderea funcției.
O polipeptidă este un polimer format printr-o secvență definită de aminoacizi legați împreună prin legături peptidice covalente.
O proteină este o moleculă structurală și funcțională complexă formată prin plierea unuia sau mai multor lanțuri de polipeptide.
O polipeptidă prezintă o structură simplă și constă din catena polipeptidică formată din secvența de repetiție a atomilor din nucleul lanțului de aminoacizi legați. Atașate la catena polipeptidică sunt lanțurile laterale specifice aminoacidelor, gruparea R
O proteină, pe de altă parte, este o moleculă complexă constând din una sau mai multe lanțuri de polipeptide care se pliază în structură secundară, terțiară sau cuaternară.
Forma proteinei este menținută stabilă de trei tipuri de legături ne-covalente slabe: legăturile de hidrogen, legăturile ionice și legăturile van der Waal.
Funcția principală a unei polipeptide este structura primară a proteinelor mai complexe. Polipeptidele nu au structura tridimensională care permite unei proteine să se lege la un ligand și să fie funcțională.
Pe de altă parte, complexitatea structurală a unei proteine, forma sa stabilă cu situsurile sale de legare la ligand, îi permite să se lege specific și cu afinitate ridicată la anumiți liganzi, să fie reglați și să participe la multe căi metabolice celulare vitale.
Polipeptidele și proteinele sunt compuși organici esențiali ai unei celule.
În timp ce aminoacizii sunt componenta lor primară comună, polipeptidele și proteinele prezintă diferențe structurale și funcționale majore: