Imunoglobulinele sunt denumite ca un tip special de proteine globulare cu o structură complexă. Acestea sunt produse de sistemul viu ca un răspuns imun secundar specific la contactarea cu un antigen al unei particule străine sau al unui organism. Imunoglobulinele sunt, de asemenea, cunoscute ca anticorpi care sunt proteine specifice produse ca răspuns la un antigen. Principalele cinci clase de anticorpi sunt imunoglobulina (Ig) A, G, M, E, D. Imunoglobulina A (IgA / IGG) este o imunoglobulină secretoare prezentă pe suprafețele mucoasei, constând dintr-un lanț J și o polipeptidă secretoare care participă în funcția secretorie. Imunoglobulina G (IgG / IGG) este implicată în primul rând în acțiunea împotriva agenților patogeni străini care includ bacterii și virusuri. diferența cheie între IGA și IGG este prezența și absența polipeptidei secretoare. IGA are o polipeptidă secretoare pentru a facilita secreția prin intermediul suprafețelor mucoase, în timp ce IGG nu are o funcție secretorie, astfel încât lanțul J este absent.
1. Prezentare generală și diferență cheie
2. Ce este IGA?
3. Ce este IGG?
4. Asemănări între IGA și IGG
5. Comparație de la o parte la alta - IGA vs. IGG în formă tabulară
6. rezumat
IGA este un tip de imunoglobulină care posedă o funcție secretorie. Prin urmare, IGA poate fi găsită în principal în secreții, inclusiv saliva și laptele matern. Aproximativ 50% din compoziția proteică a colostrului este IGA. Este, de asemenea, secretat de straturile mucoase ale tractului gastro-intestinal și ale tractului respirator. Aceasta asigură un mecanism de protecție împotriva agenților patogeni care intră în intestin sau în tractul respirator.
Figura 01: Structura IGA
Există două subclase principale ale IGA; IGA 1 și IGA2. IgA1 posedă o regiune de articulație mai lungă și are un set suplimentar dublu de aminoacizi în structura sa. Această regiune alungită a balamalei mărește sensibilitatea IGA1 la proteaze bacteriene. Prin urmare, este prezent mai ales în ser. lgA2 este compus dintr-o regiune de balama mai scurta si nu are structura duplicat de aminoacizi. Prin urmare, nu are o sensibilitate crescuta la proteaza. IGA2 este prezent mai ales în membranele secretoare ale mucoasei.
IGA formează o structură dimerică care este o caracteristică a acestui tip de imunoglobulină. Monomerii sunt uniți printr-o structură cunoscută ca lanțul J. Lanțul J este legat de structura dimerului prin legături disulfidice. O polipeptidă este asociată cu structura dimerului care acționează ca componenta polipeptidă secretoare a IGA. Principala funcție a IGA este de a proteja straturile mucoasei de toxine și substanțe chimice externe, cum ar fi toxinele bacteriene și virale. IGA participă la o reacție de neutralizare pentru neutralizarea produselor toxice.
IGG este cel mai comun tip de imunoglobulină prezentă în sistem. Este, de asemenea, forma principală a imunoglobulinei circulatorii în organism. IGG este singura formă de imunoglobulină care poate traversa placenta și ajunge la făt. IGG constă din patru lanțuri de polipeptide; 2 lanțuri grele și 2 lanțuri ușoare care sunt legate între ele prin legături disulfurice cu lanț. Fiecare lanț greu constă dintr-un domeniu variabil N-terminal (VH) și trei domenii constante (CH1, CH2, CH3), cu o "regiune de balama" suplimentară între CH1 și CH2. Fiecare lanțuri ușoare constau dintr-un domeniu variabil N-terminal (VL) și un domeniu constant (CL). Lanțul ușor este asociat cu domeniile VH și CH1 pentru a forma un braț Fab ("Fab" = legarea antigenului fragment), iar regiunile V interacționează pentru a forma regiunea de legare a antigenului. IGG ulterior conține, de asemenea, o regiune foarte conservată care constă dintr-un aminoacid glicozilat la 297lea poziţie.
Figura 02: Structura generală a IGG
IGG are patru subcategorii majore, și anume IgG1, IGG2, IGG3 și IGG4. IgG1 este cea mai abundentă subclasă. Acesta este răspunsul imediat al anticorpului produs în organism la o infecție cu un agent bacterian sau viral. IgG2 sunt produse în principal ca răspuns la antigene capsulare bacteriene. Acești anticorpi răspund la antigeni pe bază de carbohidrați. Poate acționa și împotriva virușilor care posedă antigeni pe bază de carbohidrați. IgG3 este un anticorp pro-inflamator care este produs în general ca răspuns la o infecție virală. IgG3 este principalul anticorp produs ca răspuns la antigenele din grupa sanguină. Anticorpii IGG4 sunt produși ca răspuns la infecții prelungite.
IGA vs IGG | |
IGA este un anticorp prezent în secrețiile și membranele mucoase și acționează împotriva agenților patogeni bacterieni și virale. | IGG este un anticorp produs ca un mecanism imunitar secundar implicat în lupta împotriva tulpinilor patogene virale și bacteriene. |
distribuire | |
IGA se află în membranele mucoase și în secrețiile corpului, cum ar fi saliva și laptele matern. | IGG este în toate țesuturile intra și extra vasculare. |
Compoziția lanțului greu | |
IGA are un lanț greu alfa. | IGG are lanțul greu Gamma. |
Concentrația în ser | |
În ser, concentrația IGA este de 0,6-3 mg / ml. | În ser, concentrația IGG este de 6 - 13 mg / ml. |
J lanț | |
Prezent în IGA. | Absent în IGG. |
Polipeptida secretorie | |
Prezent în IGA. | Absent în IGG. |
Abilitatea de a traversa placenta | |
IGA nu poate traversa placenta. | IGG poate traversa placenta. |
Ambele IGA și IGG sunt produse în organism ca un răspuns imun secundar. Aceștia sunt anticorpi specifici care acționează prin legarea la un antigen specific. Diferența majoră a celor două imunoglobuline se bazează pe funcția de secreție. IGA este prezentă în lichide secretoare și în membranele secretoare ale mucoasei, în timp ce IGG este cea mai abundentă imunoglobulină din ser. Ambele au capacitatea de a lupta împotriva agenților patogeni microbieni. Aceasta este diferența dintre IGA și IGG.
Puteți descărca versiunea PDF a acestui articol și o puteți utiliza în scopuri offline conform notei de citare. Descărcați versiunea PDF aici Diferența dintre IGA și IGG
1.Schroeder, Harry W, și Lisa Cavacini. "Structura și funcția imunoglobulinelor". Jurnalul de alergie și imunologie clinică, US National Library of Medicine, februarie 2010. Disponibil aici
2.Woof, J M, și M W Russell. "Relațiile structurale și funcționale în IgA", Nature News, Nature Publishing Group, 21 septembrie 2011. Disponibil aici
3.Janeway, Charles A, și Jr. "Structura unei molecule tipice de anticorp". Immunobiology: Sistemul imunitar în sănătate și boală. Ediția a 5-a, Biblioteca Națională de Medicină din S.U.A., 1 ianuarie 1970. Disponibil aici
1. "Diagrama IgA dimerică 01." De McortNGHH - Muncă proprie, (CC BY-SA 4.0) prin intermediul Commons Wikimedia
2. "Anatomia unui IgG" Prin w: Utilizator: AJVincelli, Domeniul Public prin Commons Wikimedia