Diferența dintre Alpha Helix și Beta Pleated Sheet

Principala diferență - Alpha Helix și Beta Pleated Sheet

Alfa helix și plăcile beta sunt două structuri secundare diferite de proteine. Alfa helix este o conformație dreaptă-spirală sau spirală a lanțurilor polipeptidice. În helix alfa, fiecare grupare N-H dă naștere unei legături de hidrogen la grupul C = O din coloana vertebrală, care este plasat anterior în patru reziduuri. Aici, legăturile de hidrogen apar în interiorul unui lanț polipeptidic pentru a crea o structură elicoidală. Foile beta sunt alcătuite din benzi beta conectate lateral de cel puțin două sau trei legături de hidrogen din coloana vertebrală; acestea formează o foaie în general răsucite, plisate. Spre deosebire de helixul alfa, legăturile de hidrogen în foile beta se formează între grupurile N-H din coloana vertebrală a unei catene și grupările C = O din coloana vertebrală a catenelor adiacente. Acesta este principala diferență între Alpha Helix și Beta Pleated Sheet.

Ce este un Helix alfa

Proteinele sunt alcătuite din lanțuri de polipeptide și sunt împărțite în mai multe categorii cum ar fi primar, secundar, terțiar și cuaternar, în funcție de forma unei pliere a lanțului polipeptidic. a-helicelor și foile pliate beta sunt cele două structuri secundare cel mai frecvent întâlnite ale unui lanț polipeptidic.

Structura alfa-elicoidală a formelor de proteine ​​datorită legăturii de hidrogen între gruparea amidă a coloanei vertebrale și grupările carbonil. Aceasta este o bobină cu mâna dreaptă, care conține de obicei 4 până la 40 de resturi de aminoacizi în lanțul polipeptidic. Următoarea figură ilustrează structura helixului alfa.

Legăturile hidrogen formează între o grupare N-H a unui rest amino cu o grupare C = O a unui alt aminoacid, care este plasat mai devreme în 4 reziduuri. Aceste legături de hidrogen sunt esențiale pentru crearea structurii elicoidale alfa, iar fiecare întoarcere completă a helixului are 3,6 reziduuri amino.

Aminoacizii ale căror grupări R sunt prea mari (de exemplu, triptofan, tirozină) sau prea mici (adică glicină) destabilizează α-helici. Prolineul destabilizează, de asemenea, elicoidele α datorită geometriei sale neregulate; grupurile sale R se leagă înapoi la azotul grupului amidic și cauzează obstacole sterice. În plus, lipsa unui hidrogen pe azotul Proline îl împiedică să participe la legarea cu hidrogen. În afară de aceasta, stabilitatea alfa helix depinde de momentul dipol al întregii helix, care este cauzată de dipolii individuali de grupări C = O implicate în legarea de hidrogen. A-heliile stabile se încheie de obicei cu un aminoacid încărcat pentru a neutraliza momentul dipolului.

O moleculă de hemoglobină, care are patru subunități legând hem, fiecare realizată în mare parte de α-helici.

Ce este Beta Pleated Sheet

Batele plise Beta sunt un alt tip de structură secundară proteică. Tabelele beta sunt alcătuite din benzi beta conectate lateral de cel puțin două sau trei legături de hidrogen din coloana vertebrală, formând o foaie în general răsucite, plisate. În general, o catenă beta conține 3 până la 10 resturi de aminoacizi și aceste catene sunt aranjate adiacent la alte catene beta în timp ce formează o rețea de legături de hidrogen extinse. Aici, grupurile N-H din coloana vertebrală a unei catene formează legături de hidrogen cu grupările C = O din coloana vertebrală a catenei adiacente. Două capete ale lanțului peptidic pot fi atribuite la capătul N-terminal și C-terminal pentru a ilustra direcția. N-terminal indică un capăt al lanțului peptidic, în care este disponibil grupul de amine libere. În mod similar, terminalul C reprezintă celălalt terminal al lanțului peptidic, unde este disponibilă gruparea carboxilică liberă.

Ramurile de legare β pot forma legături de hidrogen în aranjamente antiparalerale, paralele sau mixte. În aranjamentul anti-paralel, capătul N-terminal al unui stand este adiacent la capătul C al standului următor. Într-un aranjament paralel, N-terminusul toroanelor adiacente este orientat în aceeași direcție. Următoarea figură ilustrează structura și legătura de hidrogen a benzilor paralele și antiparalel beta.

a) anti paralel
b) paralel

Diferența dintre Alpha Helix și Beta Pleated Sheet

Formă

Alpha Helix:  Alpha Helix este o structură în formă de tijă spiralată drepte.

Beta pliabil Beta: Foaia beta este o structură tip foaie.

Formare

Alpha Helix: Legăturile de hidrogen se formează în lanțul polipeptidic pentru a crea o structură elicoidală.

Beta pliabil Beta: Tabelele beta se formează prin legarea a două sau mai multe fire beta de legăturile H.

Obligațiuni

Alpha Helix: Alfa helix are schema de legare n + 4 H. adică legăturile de hidrogen formează între gruparea N-H a unui rest amino cu grupa C = O dintr-un alt aminoacid, care este plasat în 4 reziduuri mai devreme.

Beta pliabil Beta: Legăturile de hidrogen se formează între grupurile vecine de N-H și C = O ale lanțurilor peptidice adiacente.

-R grup

Alpha Helix: -Grupurile R ale aminoacizilor sunt orientate în afara spiralei.

Beta pliabil Beta: -Grupurile R sunt direcționate atât în ​​interiorul cât și în exteriorul foii. 

Număr

Alpha Helix: Acesta poate fi un singur lanț.

Beta pliabil Beta: Acest lucru nu poate exista ca o singură componentă beta; trebuie să existe două sau mai multe.

Tip

Alpha Helix: Acest lucru are un singur tip.

Beta pliabil Beta: Acest lucru poate fi paralel, anti-paralel sau mixt.

calităţi

Alpha Helix: 100^o rotație, 3,6 reziduuri pe rotație și 1,5 A^o să crească de la un carbon alfa la al doilea 

Beta pliabil Beta: 3,5 A^o crește între reziduuri

Amino acid

Alpha Helix: Alfa helix preferă lanțurile laterale de aminoacizi, care pot acoperi și proteja legăturile H din coloana vertebrală în miezul helixului.
Beta pliabil Beta: Structura extinsă părăsește spațiul maxim liber pentru lanțurile laterale de aminoacizi. Prin urmare, aminoacizii cu lanțuri laterale voluminoase mari preferă structura cu foi de beta.

Preferinţă 

Alpha Helix: Alfa helix preferă aminoacizii Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg. 

Beta pliabil Beta: Foaia beta preferă Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Datorită fotografiei:

"Alpha Helix Protein Structure" [Domeniul Public] prin Wikimedia

"Molecula Hempglobin" de Zephyris la Wikipedia (CC BY-SA 3.0) prin Wikimedia Commons 

"Parellel și Antiparellel" de Fvasconcellos - Lucrări proprii.Creați de către autorul de încărcare la cererea lui Opabinia regalis., (Public Domain) prin Wikimedia Commons