Diferența dintre apoenzima și holoenzima

Diferența principală - Apoenzimă vs. Holoenzimă

Enzimele sunt catalizatori biologici care catalizează reacțiile biochimice care au loc în interiorul celulei. O enzimă devine activă numai atunci când celula trebuie să efectueze reacția biochimică catalizată de acea enzimă particulară. Apoenzima și holoenzima sunt două stări de enzime. principala diferență între apoenzima și holoenzima este asta apoenzima este componentul proteic catalitic inactiv al enzimei, în timp ce holoenzima este forma activă catalitic a enzimei, constând din apoenzima și cofactorul. Un cofactor poate fi fie un ion metalic, fie o moleculă organică mică. Funcția principală a cofactorului este de a se lega de structura apoenzimelor pentru a ajuta funcționarea enzimei.

Domenii cheie acoperite

1. Ce este Apoenzyme
     - Definiție, fapte, activitate
2. Ce este Holoenzima
     - Definiție, fapte, activitate
3. Care sunt asemănările dintre Apoenzyme și Holoenzyme
     - Schița caracteristicilor comune
4. Care este diferența dintre Apoenzime și Holoenzima
     - Compararea diferențelor cheie

Termeni cheie: Apoenzime, Coenzima, Cofactor, Enzima conjugată, Holoenzima, Grupul protetic

Ce este un Apoenzyme

Apoenzima este forma inactivă a enzimei care activează după legarea unui cofactor. În mod tipic, apenenzimele sunt prezente în enzimele conjugate (complexe). Enzimele simple sunt un alt tip de enzime care sunt compuse doar din componenta proteică. Formarea holoenzimei este prezentată în figura 1.

Figura 1: Formarea holoenzimelor

Un apenenzim în sine nu poate cataliza o reacție fără cofactor. Doar combinația de apoenzimă împreună cu cofactorul produce enzima catalitic activă.

Ce este o holoenzima

Holoenzima se referă la apoenzima împreună cu cofactorul care este complet și catalitic activ. Un cofactor poate fi fie un ion metalic, fie o moleculă organică mică. Majoritatea ionilor metalici se leagă strâns la enzimă prin legătura covalentă sau prin legătura ne-covalentă. Ele sunt cunoscute ca grupuri protetice. Mici molecule organice sunt cunoscute sub numele de coenzime. Coenzimele pot fi legate strâns sau slab de enzima. Grupările protetice pot fi ioni Co, Cu, Mn, Mg, Fe, Ni etc. Coenzimele pot fi NAD, NADP, FAD, biotină, acizi foliici etc. Cofactorii legați de enzima succinat dehidrogenază sunt prezentați în figura 2.

Figura 2: Cofactorii de succinat dehidrogenază

Câteva exemple de holoenzime sunt ADN polimeraza și ARN polimeraza. Aceste enzime constau din subunități multi-proteice. Astfel, ele sunt complete și complexe. Numai holoenzimele pot cataliza o reacție biochimică.

Asemănări între Apoenzyme și Holoenzyme

• Apoenzima și holoenzima sunt două stări ale unei enzime.
• Atât apoenzima cât și holoenzima sunt compuse dintr-o componentă proteică.

Diferența dintre apoenzima și holoenzima

Definiție

apoenzimei: Holoenzima se referă la apoenzima împreună cu cofactorul care este complet și activ catalitic.

holoenzimă: Apoenzima se referă la forma inactivă a enzimei care activează la legarea unui cofactor.

Activitatea catalitică

apoenzimei: Apoenzima este forma inactivă a enzimei.

holoenzimă: Holoenzima este forma catalitică a enzimei.

Conţinut

apoenzimei: Apoenzima constă din partea proteică a enzimei.

holoenzimă: Holoenzima constă în apoenzima și unul sau mai mulți cofactori.

Complexitate

apoenzimei: Apoenzimele sunt enzime incomplete care sunt mai puțin complexe.

holoenzimă: Holoenzimele sunt enzime complete și complexe.

Exemple

apoenzimei: Componentele catalitice ale enzimei ADN polimerazice sunt considerate ca apoenzime.

holoenzimă: Complexul multi-subunități al ADN polimerazei este considerat ca holoenzima.

Concluzie

Apoenzima și holoenzima sunt două stări de enzime care catalizează reacțiile biochimice din interiorul celulei. Apoenzima este componenta proteică a enzimei, care este inactivă. Apoenzima devine activă cu legarea unuia sau mai multor cofactori. Forma activă a apoenzimului este cunoscută sub denumirea de holoenzimă. Principala diferență între apoenzimă și holoenzimă este structura și activitatea catalitică a fiecărei stări a enzimei.

Referinţă:

1. "Biochimie structurală / enzimă / apoenzima și holoenzima". Wikibooks, disponibil aici.

Datorită fotografiei:

1. "Enzime" de Moniquepena - Lucrare proprie (Domeniul Public) prin Wikimedia Commons
2. "Carburatoarele de electroni de sucrogen dehidrogenază 1YQ3 etichetate" de Richard Wheeler (Zephyris) - Bazat pe PDB: 1YQ3. Versiunea eticheta a en: Imagine: Succinate Dehydrogenase Electron Carriers Unlabeled.png (CC BY-SA 3.0) prin Wikimedia Wikimedia