principala diferență între structura primară secundară și cea terțiară a proteinelor este asta structura primară a unei proteine este liniară, iar structura secundară a unei proteine poate fi fie o foaie de tip α-helix, fie β-în timp ce structura terțiară a unei proteine este globulară.
Primar, secundar, terțiar și cuaternar sunt cele patru structuri de proteine găsite în natură. Structura primară cuprinde secvența de aminoacizi. Legăturile hidrogen formate între aminoacizi sunt responsabile de formarea structurii secundare a unei proteine, în timp ce punțile de disulfură și sare formează structura terțiară.
1. Care este structura primară a proteinelor
- Definiție, structură, obligațiuni
2. Care este structura secundară a proteinei
- Definiție, structură, obligațiuni
3. Care este structura terțiară a proteinelor
- Definiție, structură, obligațiuni
4. Care sunt asemănările dintre structura secundară primară și cea terțiară a proteinelor
- Schița caracteristicilor comune
5. Care este diferența dintre structura secundară primară și cea terțiară a proteinelor
- Compararea diferențelor cheie
Secvență de aminoacizi, α-Helix, β-foaie, structură 3D, proteine globulare, legături de hidrogen
Structura primară a unei proteine este secvența de aminoacizi a proteinei, care este liniară. Formează lanțul polipeptidic al proteinei. Fiecare aminoacid se leagă la aminoacidul adiacent printr-o legătură peptidică. Datorită seriei de legături de peptide din secvența de aminoacizi, se numește lanț polipeptidic. Aminoacizii din lanțul polipeptidic sunt unul din cei din grupul de aminoacizi esențiali.
Figura 1: Secvență liniară, amino acidă
Secvența codon a genei care codifică proteine determină ordinea aminoacizilor din lanțul polipeptidic. Secvența de codare este mai întâi transcrisă într-un ARNm și apoi decodificată pentru a forma secvența de aminoacizi. Primul proces este transcrierea, care are loc în interiorul nucleului. ARN polimeraza este enzima implicată în transcripție. Ultimul proces este traducerea, care apare în citoplasmă. Ribozomii sunt organele care facilitează traducerea.
Structura secundară a unei proteine este fie o foaie α-helix, fie β-formată din structura sa primară. Ea depinde în totalitate de formarea de legături de hidrogen între componentele structurale ale aminoacizilor. Atât α-helix cât și β-foaia cuprind modele regulate, repetate în coloana vertebrală.
Înfășurarea coloanei vertebrale a polipeptidei în jurul unei axe imaginare în sensul acelor de ceasornic formează α-helix. Ea apare prin formarea de legături de hidrogen între atomul de oxigen din gruparea carbonil (C = O) a unui aminoacid și atomul de hidrogen din grupa amino (NH) a celui de-al patrulea aminoacid al lanțului polipeptidic.
Figura 2: Alpha-Helix și Beta-Sheet
În foaia p, grupul R al fiecărui aminoacid indică în mod alternativ deasupra și dedesubtul coloanei vertebrale. Formarea legăturii hidrogen are loc între coaste adiacente, care se află una lângă cealaltă. Aceasta înseamnă că atomul de oxigen al grupării carbonil a unei catene formează o legătură hidrogen cu atomul de hidrogen al grupării aminice a celei de-a doua catene. Aranjamentul celor două fire poate fi paralel sau anti-paralel. Lanțurile anti-paralele sunt mai stabile.
Structura terțiară a proteinei este structura pliată a lanțului polipeptidic într-o structură 3D. Prin urmare, aceasta cuprinde o formă compactă, globulară. Deci, pentru a forma structura terțiară, lanțul de polipeptide se îndoaie și se răsucește, atingând cea mai mică stare de energie cu o stabilitate ridicată. Interacțiunile dintre lanțurile laterale ale aminoacizilor sunt responsabile pentru formarea structurii terțiare. Podurile disulfidice formează interacțiunile cele mai stabile și se formează prin oxidarea grupărilor sulfhidril în cisteină. Ele sunt un tip de interacțiuni covalente. De asemenea, legăturile ionice numite punți de sare se formează între catene laterale încărcate pozitiv și negativ ale aminoacizilor, stabilizând în continuare structura terțiară. În plus, legăturile de hidrogen contribuie, de asemenea, la stabilizarea structurii 3D.
Figura 3: Structura proteinelor
Structura terțiară sau forma globulară a proteinelor este solubilă în apă în condiții fiziologice. Acest lucru se datorează expunerii la exterior a aminoacizilor bazici hidrofili, acidului bazic și a ascunerii aminoacizilor hidrofobi cum ar fi aminoacizii aromatici și aminoacizii cu grupări alchil în nucleul structurii proteice.
Structura primară a unei proteine este secvența liniară a aminoacizilor, structura secundară a unei proteine este plierea lanțului peptidic într-o foaie α-helix sau β, în timp ce structura terțiară este structura tridimensională a unei proteine. Aceasta explică diferența de bază dintre structura secundară primară și cea terțiară a proteinelor.
Așa cum sa spus în definiție, structura primară a unei proteine este liniară, structura secundară a unei proteine poate fi fie o foaie α-helix, fie β-în timp ce structura terțiară a unei proteine este globulară.
Structura primară a unei proteine este compusă din legături peptidice formate între aminoacizi, structura secundară a unei proteine cuprinde legături de hidrogen, în timp ce structura terțiară a unei proteine cuprinde punți disulfidice, punți de sare și legături de hidrogen. Aceasta este o diferență majoră între structura secundară primară și cea terțiară a proteinelor.
Structura primară a unei proteine este formată în timpul traducerii. Structura secundară a proteinelor formează colagen, elastină, actină, miozină și fibre de tip keratină, în timp ce structura terțiară a proteinelor include enzime, hormoni, albumină, globulină și hemoglobină.
Funcțiile lor reprezintă o altă diferență importantă între structura secundară primară și cea terțiară a proteinelor. Structura primară a proteinei este implicată în modificările post-translaționale, structura secundară a proteinelor este implicată în formarea structurilor cum ar fi cartilagiile, ligamentele, pielea etc. în timp ce structura terțiară a proteinelor este implicată în funcțiile metabolice ale corpului.
Structura primară a proteinei este secvența de aminoacizi, care este liniară. Este produs în timpul traducerii. Structura secundară a proteinei este fie o foaie α-helix, fie β-formată formată datorită formării legăturilor de hidrogen. Acesta joacă un rol major în formarea structurilor cum ar fi colagenul, elastina, actina, miozina și fibrele de cheratină. Structura terțiară a proteinei este globulară și se formează datorită formării de punți disulfidice și de sare. Acesta joacă un rol vital în metabolism. Diferența dintre structura secundară primară și cea terțiară a proteinelor este structura lor, legăturile și rolul în celulă.
1. "Structura proteinelor". Stiinte particulare, Servicii de dezvoltare de droguri, Disponibil aici
1. Structura primară a proteinelor de către Institutul Național de Cercetare a Genomului uman - http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml (Domeniul Public) prin Wikimedia Commons
2. "Figura 03 04 07" Prin CNX OpenStax - http://cnx.org/contents/[email protejat]: [protejat prin e-mail] / Introducere (CC BY 4.0) prin Wikimedia Commons
3. "Figura 03 04 09" Prin CNX OpenStax - http://cnx.org/contents/[email protejat]: [protejat prin e-mail] / Introducere (CC BY 4.0) prin Wikimedia Commons