Diferența dintre inhibarea competitivă și cea necompetitivă

Diferența cheie - Inhibarea competitivă vs. noncompetitivă
 

Acțiunea inhibitorilor poate fi găsită în două tipuri ca inhibitori competitivi și inhibitori necompetitivi bazată pe locul pe enzimă unde se leagă inhibitorul. Diferența cheie dintre inhibarea competitivă și inhibiția necompetitivă este aceea în inhibarea competitivă, legarea unui inhibitor previne legarea moleculei țintă cu situsul activ al enzimei, în timp ce, în inhibarea necompetitivă, un inhibitor reduce activitatea unei enzime.

O enzimă este o macromolecule care poate acționa ca un catalizator biologic. Enzimele au regiuni cunoscute ca situsuri active. Situl activ al unei enzime este locul unde se leagă o moleculă țintă. Această moleculă este cunoscută sub numele de substrat. Substratul se leagă cu situl activ și suferă reacții chimice. Aceasta oferă un randament maxim într-o perioadă scurtă de timp. Enzima poate fi, de asemenea, reciclată și reutilizată. Inhibitorii sunt compuși care pot împiedica substraturile să sufere o anumită reacție chimică.

CUPRINS

1. Prezentare generală și diferență cheie
2. Ce este o inhibare competitivă
3. Ce este Inhibarea noncompetitivă
4. Comparație comparativă comparativă - inhibare competitivă vs. noncompetitivă în formă tabulară
5. rezumat

Ce este o inhibare competitivă?

Inhibarea competitivă este un tip de inhibare a enzimei în care un inhibitor se leagă la situsurile active ale unei enzime, prevenind legarea substratului de enzima. Situl activ este blocat de inhibitor, astfel încât nu există spațiu pentru ca substratul să se lege de enzimă.

În acest tip de inhibare, inhibitorii care sunt legați la situsurile active sunt asemănători cu forma moleculelor substratului (dacă nu, inhibitorii nu se pot lega cu situl activ deoarece forma locului activ nu se potrivește cu forma substratului ). Prin urmare, situsul activ al enzimei nu se poate lega atât cu inhibitor cât și substrat în același timp. Acest lucru face ca inhibitorul să concureze cu substratul pentru a se lega la situsul activ, ceea ce îi conferă numele inhibiție competitivă.

Figura 01: Inhibarea competitivă într-o diagramă

Inhibiția competitivă poate fi prevenită prin adăugarea multor molecule de substrat. Acest lucru crește probabilitatea ca siturile active să se întâlnească cu substraturi mai degrabă decât cu molecule inhibitoare. Cei mai mulți inhibitori competitivi sunt legați la locul activ în mod reversibil. Acest lucru se datorează faptului că inhibitorul nu modifică forma locului activ.

Ce este Inhibarea noncompetitivă?

Inhibarea noncompetitivă este un tip de inhibare a enzimei în care un inhibitor reduce activitatea unei enzime. Aici, inhibitorul se poate lega de enzima chiar dacă substratul este deja legat de situsul activ al enzimei respective. De aceea inhibitorul nu se leagă la locul activ. Prin urmare, nu există o concurență între substrat și inhibitor; această inhibare este astfel cunoscută ca inhibare necompetitivă. Apoi, substratul și inhibitorul pot fi găsite pe o enzimă în același timp.

Figura 2: Inhibarea noncompetitivă într-o diagramă

Atunci când inhibitorul este legat de enzimă împreună cu substratul, substratul nu poate suferi reacția chimică dorită pentru a da produse țintă. Inhibitorii necompetitivi se leagă adesea de enzima ireversibil. Acest lucru se datorează faptului că legarea inhibitorului modifică forma site-ului activ și site-ul activ se dezactivează.

Forma inhibitorului este complet diferită de cea a substratului, deoarece inhibitorul nu concurează pentru locurile active ale enzimei. Inhibitorii necompetitivi se leagă cu siturile care sunt aproape de un situs activ. Această legare determină modificarea formei site-ului activ.

Care este diferența dintre inhibarea competitivă și cea necompetitivă?

Inhibarea competitivă vs. inhibarea noncompetitivă
Inhibarea competitivă este un tip de inhibare a enzimei în care un inhibitor se leagă la situsurile active ale unei enzime, prevenind legarea substratului de enzima.	Inhibarea noncompetitivă este un tip de inhibare a enzimei în care un inhibitor reduce activitatea unei enzime.
Concurența cu substratul
Inhibitorii competitivi concurează cu substratul pentru siturile active.	Inhibitorii necompetitivi nu concurează cu substratul pentru site-urile active.
Forma inhibitorului
Inhibitorii competitivi au o formă similară cu cea a substratului	Inhibitorii necompetitivi au o formă diferită de forma substratului.
Apariția enzimei
Substratul și inhibitorul competitiv nu pot fi găsite pe o enzimă în același timp.	Substratul și inhibitorul necompetitiv pot fi găsite pe o enzimă în același timp.
Metoda de legare
Legarea inhibitorilor competitivi cu situsul activ este reversibilă.	Legarea inhibitorilor necompetitivi cu situsul activ este ireversibilă.
Efectul asupra formei site-ului activ
Forma situsului activ nu se modifică atunci când un inhibitor competitiv se leagă de locul activ.	Forma locului activ se modifică atunci când un inhibitor este legat de enzimă.

Rezumat - Inhibare competitivă vs. noncompetitivă

Diferența cheie între inhibarea competitivă și inhibarea necompetitivă este aceea că, în inhibarea competitivă, legarea unui inhibitor previne legarea moleculei țintă de situsul activ al enzimei, în timp ce, în inhibarea necompetitivă, un inhibitor reduce activitatea unei enzime.

Referinţă:

1. "Inhibiția competitivă". Wikipedia, Fundația Wikimedia, 3 martie 2018, Disponibil aici.
2. "Inhibiția neconcurențială" Wikipedia, Fundația Wikimedia, 25 martie 2018, Disponibil aici.
3. "Site activ". Wikipedia, Fundația Wikimedia, 25 martie 2018, Disponibil aici.

Datorită fotografiei:

1. "Inhibarea competitivă" de către autorul lui Jerry Crimson Mann, modificat de TimVickers, vectorizat de Fvasconcellos - Imagine: Competitive inhibition.png (Public Domain) prin Commons Wikimedia
2. "Inhibitorul competitiv alosteric 3" Prin srhat (convorbiri · contribuții) Fișier: Comp_inhib.svg: Versiunea SVG: Srhat (convorbiri · contribuții) Versiunea PNG: Jerry Crimson Mann la en.wikipedia - Fișier: Comp_inhib.svg (Public Domain) prin intermediul Commons Wikimedia