Diferența dintre hemoglobina oxigenată și deoxigenată

Diferența cheie - hemoglobină oxigenată și deoxigenată
 

Hemoglobina este o proteină care se găsește în celulele roșii din sânge, care transportă oxigenul de la plămâni la țesuturile organelor și organele și dioxidul de carbon de la țesuturile și organele corpului la plămâni. Există două stări de hemoglobină: hemoglobină oxigenată și deoxigenată. Diferența cheie dintre hemoglobina oxigenată și deoxigenată este aceea hemoglobina oxigenată este starea hemoglobinei legată de patru molecule de oxigen, în timp ce hemoglobina deoxigenată este starea nelegată a hemoglobinei cu oxigen. Hemoglobina oxigenată este de culoare roșu aprins, în timp ce hemoglobina deoxigenată are culoarea roșu închis.

CUPRINS
1. Prezentare generală și diferență cheie
2. Ce este hemoglobina
3. Ce este hemoglobina oxigenată
4. Ce este hemoglobina deoxigenată
4. Comparație comparați între ele - hemoglobină oxigenată și deoxigenată
5. rezumat

Ce este hemoglobina?

Hemoglobina (Hb) este o moleculă complexă de proteine ​​prezentă în celulele roșii din sânge, care dă formă tipică celulei roșii din sânge (rotund cu centru îngust). Rolul cheie al Hb include transportul oxigenului din plămâni în țesuturile organismului, înlocuirea acestuia cu dioxid de carbon și luarea dioxidului de carbon din țesuturile corpului în plămâni și schimbarea înapoi cu oxigen. Moleculă hemoglobină conține patru lanțuri polipeptidice (subunități proteice) și patru grupări heme așa cum se arată în figura 01. Patru lanțuri polipeptidice reprezintă două lanțuri de alfa globulină și două lanțuri de globulină beta. Heme este un compus important de porfirină din molecula de hemoglobină care are un element central de fier încorporat în interior. Fiecare lanț polipeptidic al moleculei de hemoglobină conține o grupare hem și un atom de fier. Atomul de fier este vital pentru transportul oxigenului și a dioxidului de carbon în sânge și este principalul contributor al culorii roșii a celulelor roșii din sânge. Hemoglobina este de asemenea numită a mettaloprotein datorită încorporării atomilor de fier.

Furnizarea de oxigen la țesuturi și organe este vitală și esențială. Celulele obțin o energie prin respirație aerobă (fosforilare oxidativă) utilizând oxigenul ca acceptor de electroni. Producția de energie este necesară pentru metabolismul și funcțiile optime ale celulelor. Furnizarea de oxigen este facilitată de proteinele hemoglobinei. Prin urmare, hemoglobina este cunoscută și ca oxigen care transportă proteine ​​în sânge.

Nivelul scăzut de hemoglobină din sânge numit anemie. Starea anemiei poate provoca mai multe boli. Există motive diferite pentru concentrațiile scăzute de hemoglobină în sânge. Deficitul de fier este principalul motiv, în timp ce dieta excesivă, stilurile de viață nesănătoase, unele boli și cancerele sunt, de asemenea, cauze pentru aceleași.

Hemoglobina are patru situsuri de legare a oxigenului asociate cu patru Fe⁺² atomi. O moleculă de hemoglobină poate purta maximum patru molecule de oxigen. Prin urmare, hemoglobina poate fi saturată sau nesaturată cu oxigen. Saturația oxigenului reprezintă procentul de situsuri de legare a oxigenului de hemoglobină ocupată de oxigen. Cu alte cuvinte, măsoară fracțiunea de hemoglobină saturată cu oxigen în raport cu hemoglobina totală. Aceste două stări ale hemoglobinei sunt cunoscute sub numele de hemoglobină oxigenată și deoxigenată.

Figura 1: Structura hemoglobinei

Ce este hemoglobina oxigenată?

Când moleculele de hemoglobină sunt legate și saturate cu molecule de oxigen, combinația de hemoglobină cu oxigen este cunoscută sub numele de hemoglobină oxigenată (oxihemoglobină). Hemoglobina oxigenată este formată în timpul respirației fiziologice (ventilație), când moleculele de oxigen se leagă cu grupele heme ale hemoglobinei în celulele roșii din sânge. Producția de hemoglobină oxigenată are loc în principal în capilarii pulmonari, în apropierea alveolelor plămânilor în care are loc schimbul de gaze (prin inhalare și expirație). Afinitatea legării oxigenului la hemoglobină este puternic influențată de pH. Atunci când pH-ul este ridicat, există o afinitate ridicată a oxigenului de legare la hemoglobină, dar scade odată cu scăderea pH-ului. În mod normal, în plămâni există un pH ridicat și un pH scăzut în mușchi. Astfel, această diferență în condițiile pH-ului este utilă pentru atașarea, transportul și eliberarea oxigenului. Deoarece există o mare afinitate de legare lângă plămân, oxigenul se leagă de hemoglobină și produce oximhemoglobină. Atunci când oxihemoglobina ajunge la mușchi datorită pH-ului scăzut, acesta se dizolvă și eliberează oxigen în celule. Nivelul normal al oxigenului din sângele oamenilor este considerat a fi în intervalul de 95-100%. Sângele oxigenat este vizibil în culoarea roșu aprins (roșu purpuriu). Când hemoglobina este în forma oxigenată, este cunoscută și ca starea R (stare relaxată) a hemoglobinei.

Figura 2: Hemoglobină oxigenată

Ce este hemoglobina deoxigenată?

Hemoglobina deoxigenată este forma hemoglobinei care nu este legată de oxigen. Hemoglobina deoxigenată nu are oxigen. De aici a chemat acest stat Starea T (starea tensională) a hemoglobinei. Deoarece hemoglobina oxigenată eliberează oxigen și se schimbă cu dioxid de carbon în apropierea membranei plasmatice a celulelor musculare, unde există un mediu cu pH scăzut, se observă hemoglobină deoxigenată. Când hemoglobina are o afinitate scăzută față de legarea oxigenului, ea eliberează oxigen și se transformă în hemoglobină deoxigenată.

Figura 3: Scurgerea oxigenată și dezoxigenată a sângelui prin corp

Care este diferența dintre hemoglobina oxigenată și deoxigenată?

Oxigenat față de hemoglobină deoxigenată
Hemoglobina oxigenată este combinația de hemoglobină plus oxigen.	Forma nelegată a hemoglobinei cu oxigen este cunoscută sub numele de hemoglobină deoxigenată.
Starea moleculei de oxigen
Moleculele de oxigen sunt legate de molecula de hemoglobină.	Moleculele de oxigen nu sunt legate de molecula de hemoglobină.
Culoare
Hemoglobina oxigenată are culoarea roșu aprins.	Hemoglobina deoxigenată este de culoare roșu închis.
Starea de hemoglobină
Acesta este cunoscut sub numele de R de hemoglobină.	Acesta este cunoscut sub numele de Starea T (tensionată) a hemoglobinei.
Formare
Hemoglobina oxigenată se formează atunci când moleculele de oxigen se leagă cu hemoglobină în celulele roșii din sânge în timpul respirației fiziologice.	Hemoglobina deoxigenată este formată atunci când oxigenul este eliberat din hemoglobina oxigenată și este schimbat cu dioxid de carbon în apropierea membranei plasmatice a celulelor musculare.

Rezumat - Hemoglobină oxigenată și deoxigenată

Hemoglobina este o proteină vitală găsită în celulele roșii din sânge, care este capabilă să transporte oxigen din plămân către țesuturile organismului și să aducă dioxidul de carbon din țesuturile organismului către plămân. Există două stări de hemoglobină datorate legării oxigenului. Acestea sunt hemoglobina oxigenată și hemoglobina deoxigenată. Hemoglobina oxigenată este formată atunci când moleculele de oxigen sunt atașate la atomii de Fe. Se formează hemoglobină deoxigenată când moleculele de oxigen sunt eliberate din molecula hemoglobinei. Aceasta este diferența cheie dintre hemoglobina oxigenată și deoxigenată. Aderența și eliberarea oxigenului este influențată în principal de pH și de presiunea parțială a oxigenului.

Referinţă:
1. Thomas, Caroline și Andrew B. Lumb. "Fiziologia hemoglobinei". Fiziologia hemoglobinei BJA Educație Oxford Academic. Oxford University Press, 15 mai 2012. Web. 20 februarie 2017.
2. Marengo-Rowe, Alain J. "Relațiile structurale-funcționare ale hemoglobinelor umane" Proceedings (Universitatea Baylor, Centrul Medical). Baylor Health Care System, iulie 2006. Web. 20 februarie 2017

Datorită fotografiei:
1. "1904 hemoglobină" de către OpenStax College - Anatomie și Fiziologie, Connexions site Web. (CC BY 3.0) prin intermediul Commons Wikimedia
2. "Figura 39 04 01" Prin CNX OpenStax -  (CC BY 4.0) prin intermediul Commons Wikimedia
3. 2101 Fluxul de sange prin inima "Prin Colegiul OpenStax - Anatomie si Fiziologie, Connexions site Web.  (CC BY 3.0) prin intermediul Commons Wikimedia