Diferența dintre tripsină și pepsină

Diferența cheie - Trypsina vs Pepsin

Enzime digestive sunt enzimele care sparg alimentele pe care le mancam in molecule mici care pot fi absorbite de corpul nostru. Aceste enzime ajută la absorbția nutrienților și la menținerea intestinului sănătos. Acestea sunt motoarele de lucru ale sistemului nostru digestiv și sunt implicate în întregul proces digestiv. Consumăm diferite tipuri de alimente care sunt compuse din grăsimi, proteine și carbohidrați. Diferite enzime digestive lucrează împreună și se rup pentru a sparge acest aliment în componente mai mici și mai absorbabile. Enzimele digestive sunt secretate de glandele salivare, celulele secretorii ale stomacului și ale pancreasului și ale glandelor secretoare ale intestinului subțire. Există patru categorii de bază ale enzimelor digestive. Acestea sunt proteaze, lipaze, amilaze și nucleaze. Proteazele, cunoscute și sub numele de peptidaze, rupe proteinele în peptide sau aminoacizi. Trypsina și pepsina sunt două proteaze. Pepsina este principala enzimă digestivă a stomacului. Trypsina este prezentă în sucurile pancreatice secretate în intestinul subțire. Aceasta este diferența cheie între tripsină și pepsină.

CUPRINS

1. Prezentare generală și diferență cheie
2. Ce este Trypsin
3. Ce este Pepsin
4. Asemănări între tripsină și pepsină
5. Comparație comparativă comparativă - Trypsină vs. Pepsină în formă tabulară
6. rezumat

Ce este Trypsin?

Trypsina este o protează secretată de pancreas în intestinul subțire. Trypsina digeră proteinele în peptide și aminoacizi. Trypsina se formează în forma inactivă cunoscută sub numele de tripsinogen. Trypsinogenul este activat în tripsină de către o enzimă numită enteropeptidază. Trypsina activată catalizează divizarea proteinelor în aminoacizi în condiții de bază.

Figura 01: Trypsină

Trypsina a fost descoperită pentru prima dată de către Wilhelm Kuhne în 1876. Trypsinul rupe lanțurile peptidice în principal pe partea carboxil a aminoacizilor lizină sau arginină. Există inhibitori naturali de tripsină pentru a preveni acțiunea tripsinei active în pancreas, care poate fi foarte dăunătoare. Acestea sunt pancreas bovin, ovomucoid, soia și fasole lima. Acești inhibitori acționează ca analogi ai substratului competitiv și împiedică legarea substratului corect în locul activ al tripsinei. Atunci când acești inhibitori se leagă cu tripsină, acesta formează un complex inactiv.

Ce este Pepsin?

Diferite enzime digestive sunt incluse în sucul gastric. Pepsina este principala enzimă gastrică printre ele. Pepsin a fost descoperit de Theodor Schwann în 1836. Structura de pepsină este tridimensională. Site-ul activ al enzimei este format prin lanțurile de polipeptide răsucite și pliabile și aducerea mai multor aminoacizi mai aproape unul de celălalt. Pepsina este produsă de glandele gastrice ale stomacului. Se formează în forma inactivă cunoscută sub numele de pepsinogen și se transformă în forma activă, care este pepsină, de către HCl în stomac. Pepsina este o protează. Se descompune proteinele în peptide sau aminoacizi. Stomacul are condiții acide. Cataliza pepsinei are loc în acest mediu acid al stomacului.

Figura 02: Pepsină

Pepsina este eficientă în ruperea legăturilor peptidice dintre aminoacizii hidrofobi și aromatici cum ar fi fenilalanina, triptofanul și tirozina. Acțiunea pepsinei poate fi inhibată prin crearea de medii alcaline înalte și de la inhibitori cum ar fi pepstatin, sucralfat etc..

Care sunt asemănările dintre tripsină și pepsină?

Pepsina și tripsina descompun proteinele. Ambele sunt principalele proteaze în sistemul digestiv uman.
Ambele enzime sunt secretate în forme inactive, cum ar fi pepsinogen și tripsinogen.

Care este diferența dintre tripsină și pepsină?

Trypsin vs Pepsin
Trypsina este o protează care funcționează în intestinul subțire.	Pepsina este o protează care funcționează în stomac.
Mediu
Trypsina acționează în mediu alcalin	Pepsin acționează în mediu acid.
Locație
Trypsina se găsește în intestinul subțire.	Pepsina se găsește în stomac.
Tipul de protează
Trypsina este o protează pancreatică.	Pepsina este o protează gastrică.
Formă inactivă
Forma inactivă de tripsină este tripsinogenul.	Forma inactivă de Pepsin este pepsinogen.
Activarea
Trypsinogenul este activat în tripsină de către o enzimă numită enteropeptidază.	Pepsinogenul este activat în pepsină prin HCI.
Descoperire
Trypsin a fost descoperit de Wilhelm Kuhne în 1876	Pepsin a fost descoperit de Theodor Schwann în 1836.

Rezumat - Trypsin vs Pepsin

Trypsina și pepsina sunt două proteaze care acționează asupra proteinelor și se descompun în peptide și aminoacizi. Trypsina este produsă de pancreas și secretă în intestinul subțire. Pepsina este produsă de glandele stomacale. Este una dintre principalele enzime gastrice. Aceasta este diferența dintre tripsină și pepsină.

Descărcați versiunea PDF a Trypsinei vs Pepsin

Puteți descărca versiunea PDF a acestui articol și o puteți utiliza în scopuri offline conform notei de citare. Descărcați versiunea PDF aici Diferența între tripsină și pepsină.

Referințe:

1. Peluso, Ph.D. Michael R. "Care sunt funcțiile tripsinei?" LIVESTRONG.COM. Leaf Group, 18 iunie 2015. Web. Disponibil aici. 21 iulie 2017.
2. "Pepsin" Wikipedia. Wikimedia Foundation, 13 iulie 2017. Web. Disponibil aici. 21 iulie 2017.

Datorită fotografiei:

1. "Site activ al tripsinei" Prin Fdardel - Lucrare proprie (CC BY-SA 3.0) prin intermediul Commons Wikimedia
2. "Pepsin" Prin Thiesi la limba germană Wikipedia (CC BY-SA 3.0) prin intermediul Commons Wikimedia

Biologie