Diferența între tripsină și chimiterpsină
Share
principala diferență între tripsină și chymotrypsin este că Trypsinul se descompune la resturile de arginină și reziduu de lizină C-terminal, în timp ce chymotripsina se descompune la resturile de fenilalanină, triptofan și tirozină. Aceasta înseamnă că tripsina acționează asupra aminoacizilor bazici, în timp ce chymotripsina acționează asupra aminoacizilor aromatici.
Trypsina și chymotripsina sunt două tipuri de enzime digestive proteice care leagă legăturile peptidice la C-terminal. Acestea sunt secretate de glandele exocrine ale pancreasului în formele lor inactive numite zymogens.
Domenii cheie acoperite
1. Ce este Trypsin
- Definiție, fapte, rol
2. Ce este chitopripsina
- Definiție, fapte, rol
3. Care sunt asemănările dintre tripsină și chimotripsină
- Schița caracteristicilor comune
4. Care este diferența dintre tripsină și chimotripsină
- Compararea diferențelor cheie
Termeni cheie
Chimotripsină, Chimotripsinogen, Pancreas, Enzime proteolitice, Trypsină, Trypsinogen
Ce este Trypsin
Trypsina este o serin protează cu o specificitate a substratului față de aminoacizii bazici, cum ar fi lizina și arginina. Acesta este produs de pancreas și este secretat în forma sa inactivă numită tripsinogen. Activarea tripsinogenului este prin îndepărtarea hexapeptidei terminale cu acțiunea enterokinazei. Cele două tipuri principale de tripsină sunt a- și β-tripsină.
Figura 1: Mecanismul de acțiune al tripsinei
Trypsina este o enzimă importantă folosită în alte scopuri, în afară de funcția sa în sistemul digestiv. Se utilizează și în disocierea țesuturilor și recoltarea celulară din culturi.
Ce este chitopripsina
Chimotripsina este o endopeptidază serică cu o specificitate a substratului față de catenele secundare fenilalanină, triptofan și tirozină, care sunt în principal reziduuri hidrofobe mari. Este produsă de celulele acinare ale pancreasului și secretă în forma sa inactivă numită chymotrypsinogen. Activarea chimotripsinogenului este în principal prin acțiunea enzimatică a tripsinei. Cele două tipuri principale de chymotripsin sunt chimotripsina A și B.
Figura 2: Site activ cu chimiterpsină
Structura tripsinei și chymotripsinei este similară cu excepția situsului S1 al chymotrypsinei, care dă cataliza specifică a substratului de chymotrypsin.
Asemănări între tripsină și chimotripsină
- Trypsina și chymotripsina sunt enzime proteolitice secretate de pancreas.
- Ele sunt eliberate în intestinul subțire la duoden.
- Ambele sunt secretate în formele lor inactive. Reziduurile de situs activ atât ale tripsinei cât și ale chymotripsinei sunt histidină, aspartat și serină.
- Ele ajută la digestia enzimatică a proteinelor.
- Cantitățile scăzute de tripsină și chymotripsină în scaun sunt indicatori ai fibrozei chistice și a bolilor pancreatice, cum ar fi pancreatita.
Diferența între tripsină și chimiterpsină
Definiție
Trypsina se referă la o enzimă digestivă care descompune proteinele din intestinul subțire, secretate de pancreas ca tripsinogen, în timp ce chymotripsina se referă la o enzimă digestivă secretizată de pancreas și transformată în forma activă prin tripsină.
Tipuri
A- și β-tripsina sunt cele două tipuri de tripsină în timp ce chymotripsina A și B sunt cele două tipuri de chymotripsină.
Formă inactivă
De asemenea, forma inactivă a tripsinei este tripsinogenul, în timp ce forma inactivă a chymotripsinei este chymotrypsinogen.
Activarea
În plus, tripsinogenul este activat de enterokinază în timp ce chymotripsinogenul este activat prin tripsină.
Acțiune enzimatică
Mai mult, tripsina hidrolizează legăturile peptidice la partea C-terminală a lizinei sau argininei, în timp ce chymotripsina hidrolizează legăturile peptidice la partea C-terminală a fenilalaninei, triptofanului și tirozinei. Aceasta este principala diferență între tripsină și chymotrypsin.
Inhibitorii
În plus, inhibitorii tripsinei sunt DFP, aprotinin, Ag +, EDTA, benzamidină etc. în timp ce inhibitorii chymotripsinei sunt hidroximetilpirolii, acizii borici, derivații de curmarină, aldehidele peptidilice etc..
Aplicații
Având în vedere aplicațiile, tripsina este utilizată în disocierea țesuturilor, recoltarea celulară, izolarea mitocondrială, studiile in vitro privind proteinele etc. în timp ce chymotripsina este utilizată în analiza secvenței, sinteza peptidelor, maparea peptidelor, amprentarea peptidelor etc..
Concluzie
Trypsina este enzima proteină-digestivă care scindează legăturile peptidice la aminoacizii bazici C-terminali, cum ar fi lizina și arginina. Totuși, chymotripsina este o altă enzimă proteică-digestivă care scindează legăturile peptidice la aminoacizii hidrofobi mari C-terminal, cum ar fi fenilalanina, triptofanul și tirozina. Atât tripsina cât și chymotripsina sunt secretate de pancreas în forma lor inactivă. Principala diferență între tripsină și chymotripsină este tipul de acțiune enzimatică.
Referinţă:
1. "Trypsină". Catalase - Worthington Enzyme Manual, disponibil aici
2. "Chymotrypsin". Catalase - Worthington Enzyme Manual, disponibil aici
Datorită fotografiei:
1. "Testul BAPNA" de Volker Gatterdam - Activitate proprie (CC BY-SA 3.0) prin Wikimedia Commons
2. "Chimotripsina" de Jcwhizz (CC BY-SA 3.0) prin Wikimedia Commons
