Diferența dintre hemoglobină și mioglobină

Diferența principală - hemoglobină vs. mioglobină

Hemoglobina și mioglobina sunt două tipuri de proteine ​​globine care servesc drept proteine ​​care leagă oxigenul. Ambele proteine ​​sunt capabile să crească cantitatea de oxigen dizolvat în fluidele biologice ale vertebratelor, precum și în unele nevertebrate. Grupurile protetice organice cu caracteristici similare sunt implicate în legarea oxigenului în ambele proteine. Dar, orientarea 3-D în spațiu sau stereoizomerismul hemoglobinei și mioglobinei sunt diferite. Datorită acestei diferențe, cantitatea de oxigen care se poate lega cu fiecare dintre moleculele de proteine ​​este, de asemenea, diferită. Hemoglobina este capabilă să se lege strâns cu oxigenul întrucât mioglobina nu este capabilă să se lege strâns cu oxigenul. Această diferență între hemoglobină și mioglobină dă naștere la diferitele lor funcții; hemoglobina se găsește în fluxul sanguin, transportând oxigenul din plămâni în restul corpului in timp ce mioglobina se găsește în mușchi, eliberând oxigenul necesar.

Domenii cheie acoperite

1. Ce este hemoglobina
      - Definiție, structură și compoziție, funcție
2. Ce este Myoglobinul
      - Definiție, structură și compoziție, funcție
3. Asemănări între hemoglobină și mioglobină
      - Descrieți asemănările
4. Care este diferența dintre hemoglobină și mioglobină
      - Compararea diferențelor cheie

Termeni cheie: hemoglobină, mioglobină, oxigen, hem, proteine, proteină globină, sânge

Ce este hemoglobina

Hemoglobina este o proteină globulară multi-subunitate cu structură cuaternară. Acesta este compus din două a și două subunități β aranjate într-o structură tetraedrică. Hemoglobina este o metaloproteină care conține fier. Fiecare dintre cele patru subunități de proteine ​​globulare este asociată cu o grupare proteică non-proteică, care se leagă cu o moleculă de oxigen. Producția de hemoglobină are loc în măduva osoasă. Proteinele globin sunt sintetizate de ribozomi în citozol. Partea Haem este sintetizată în mitocondrii. Un atom de fier încărcat este ținut în inelul porfirin prin legarea covalentă a fierului cu patru atomi de azot în același plan. Acești atomi de N aparțin inelului imidazol al restului de histidină F8 al fiecăreia dintre cele patru subunități de globină. În hemoglobină, fierul există ca Fe²⁺, dând culoarea roșie celulelor roșii din sânge.

Oamenii au trei tipuri de hemoglobină: hemoglobina A, hemoglobina A₂ și hemoglobina F. Hemoglobina A este tipul obișnuit de hemoglobină, care este codificat de HbA1, HBA2, și HBB gene. Cele patru subunități ale hemoglobinei A constau din două a și două subunități β (α₂β₂). Hemoglobina A₂ și hemoglobina F sunt rare și constau din două a și două subunități δ și două subunități α și, respectiv, două γ. La sugari, tipul de hemoglobină este Hb F (α₂γ₂).

Deoarece molecula hemoglobinei este compusă din patru subunități, se poate lega cu patru molecule de oxigen. Astfel, hemoglobina se găsește în celulele roșii din sânge, ca purtător de oxigen din sânge. Datorită prezenței a patru subunități în structură, legarea oxigenului crește deoarece prima moleculă de oxigen se leagă de primul grup heem. Acest proces este identificat ca o legare a oxigenului prin cooperare. Hemoglobina reprezintă 96% din greutatea uscată a unei celule roșii din sânge. Unele dintre dioxidul de carbon sunt, de asemenea, legate de hemoglobină pentru transportul de la țesuturi la plămâni. 80% din dioxidul de carbon este transportat prin plasmă. Structura hemoglobinei este prezentată în figura 1.

Figura 1: Structura hemoglobinei

Funcția de hemoglobină

Ce este Myoglobinul

Myoglobina este proteina care leagă oxigenul în celulele musculare ale vertebratelor, oferind o culoare distinctă roșie sau gri închis muschilor. Se exprimă exclusiv în mușchii scheletici și în mușchii cardiace. Myoglobina constituie 5-10% din proteinele citoplasmatice din celulele musculare. Deoarece modificările de aminoacizi din lanțurile polinucleotidice ale hemoglobinei și ale myoglobinei sunt conservatoare, atât hemoglobina cât și cea a mioglobinei poartă o structură similară. În plus, mioglobina este un monomer, compus dintr-un singur lanț polinucleotidic, compus dintr-un singur grup heem. Prin urmare, este capabil să se leagă cu o singură moleculă de oxigen. Astfel, în mioglobină nu se produce legătura de co-operare a oxigenului. Dar, afinitatea de legare a mioglobinei este ridicată în comparație cu cea a hemoglobinei. Drept rezultat, mioglobina servește ca proteină de stocare a oxigenului în mușchi. Myoglobina eliberează oxigen atunci când mușchii funcționează. Structura 3-D a hemoglobinei este prezentată în figura 2.

Figura 2: Myoglobina

Asemănări între hemoglobină și mioglobină

• Atât hemoglobina, cât și mioglobina sunt proteine ​​globulare care leagă oxigenul.
• Ambele conțin hem de legare a oxigenului ca grup protetic.
• Atât hemoglobina, cât și mioglobina conferă culoarea roșie sângelui și, respectiv, mușchilor.

Diferența dintre hemoglobină și mioglobină

Definiție

Hemoglobină: Hemoglobina este o proteină roșie care este responsabilă pentru transportul oxigenului în sângele vertebratelor.

Mioglobina: Myoglobina este o proteină roșie cu hem care transportă și stochează oxigen în celulele musculare.

Greutate moleculară

Hemoglobină: Greutatea moleculară a hemoglobinei este de 64 kDa.

Mioglobina: Greutatea moleculară a hemoglobinei este de 16,7 kDa.

Compoziţie

Hemoglobină: Hemoglobina este compusă din patru lanțuri de polipeptide.

Mioglobina: Myoglobina este compusă dintr-un singur lanț polipeptidic.

Structura cuaternară

Hemoglobină: Hemoglobina este un tetramer compus din două a și două subunități β.

Mioglobina: Myoglobina este un monomer. Prin urmare, îi lipsește o structură cuaternară.

Numărul de molecule de oxigen

Hemoglobină: Hemoglobina se leagă cu patru molecule de oxigen.

Mioglobina: Myoglobina se leagă numai cu o singură moleculă de oxigen.

Colaborarea obligatorie

Hemoglobină: Deoarece hemoglobina este un tetramer, ea prezintă legătura de cooperare cu oxigenul.

Mioglobina: Deoarece mioglobina este un monomer, nu prezintă legătura de cooperare.

Afinitate la oxigen

Hemoglobină: Hemoglobina are o afinitate scăzută de legare cu oxigen.

Mioglobina: Myoglobina are o afinitate ridicată de a se lega de oxigen, care nu depinde de concentrația de oxigen.

Bond cu oxigen

Hemoglobină: Hemoglobina este capabilă să se lege strâns cu oxigenul.

Mioglobina: Myoglobina nu este capabilă să se leagă strâns cu oxigenul.

Apariţie

Hemoglobină: Hemoglobina se găsește în sânge.

Mioglobina: Myoglobina se găsește în interiorul mușchilor.

Tipuri

Hemoglobină: Hemoglobina A, hemoglobina A₂ și hemoglobina F sunt tipurile de hemoglobină la om.

Mioglobina: Un singur tip de mioglobină se găsește în toate celulele. 

Funcţie

Hemoglobină: Hemoglobina preia oxigenul din plămâni și transportă către restul corpului.

Mioglobina: Myoglobinul stochează oxigen în celulele musculare și se eliberează atunci când este necesar.

Concluzie

Hemoglobina și mioglobina sunt două proteine ​​globulare care leagă oxigenul la vertebrate. Hemoglobina este un tetramer care se leagă în mod cooperativ cu patru molecule de oxigen. Myoglobina este un monomer compus dintr-un singur grup heem. Deoarece capacitatea de legare a hemoglobinei este mai mare decât cea a mioglobinei, hemoglobina este utilizată ca proteină care transportă oxigenul în sânge. Myoglobinul este utilizat ca proteină de stocare a oxigenului în celulele musculare. Afinitatea oxigenului cu mioglobina este mai mare decât cea a hemoglobinei. Diferența principală a hemoglobinei și a mioglobinei este în funcția lor. Diferența funcțională a hemoglobinei și a mioglobinei apare datorită diferenței structurii lor 3-D.

Referinţă:

1. "Myoglobina". Hemoglobina și Myoglobina. N.p., n.d. Web. Disponibil aici. 05 iunie 2017. 
2. "Myoglobina" Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., N.d. Web. Disponibil aici. 05 iunie 2017. 

Datorită fotografiei:

1. "1904 hemoglobină" de OpenStax College - Anatomie și Fiziologie, Connexions Web site. 19 iunie 2013. (CC BY 3.0) prin Wikimedia Commons
2. "Myoglobin" De → AzaToth - realizat personal pe baza introducerii PDB (Public Domain) prin Wikimedia Commons