Imunoglobulina și anticorpii sunt proteine de combatere a bolilor dezvoltate de cele mai multe vertebrate ca răspuns la un anumit antigen. Atât imunoglobulina cât și anticorpii sunt glicoproteine. Ambele conțin regiuni similare în moleculele lor. Imunoglobulinele sunt atașate la membrana celulelor B în timp ce anticorpii plutesc în circulație. principala diferență între imunoglobulină și anticorp este asta imunoglobulina are un domeniu transmembranar pentru a fi atașat la membrana plasmatică, în timp ce anticorpul nu are un domeniu transmembranar. Cele cinci clase de imunoglobuline sunt IgG, IgM, IgA, IgD și IgE. Un anticorp este o glicoproteină în formă de Y. Imunoglobulinele sunt numite și imunoglobuline de suprafață. Atât imunoglobulina, cât și anticorpii sunt componente ale sistemului imunitar.
1. Ce este o imunoglobulină
- Definiție, structură, funcție
2. Ce este un anticorp
- Definiție, structură, funcție
3. Care sunt asemănările dintre imunoglobulină și anticorp
- Schița caracteristicilor comune
4. Care este diferența dintre imunoglobulină și anticorp
- Compararea diferențelor cheie
Termeni-cheie: anticorp, antigen, celule B, domeniu constant, sistem imunitar, imunoglobulină, agenți patogeni, domeniu transmembranar, domeniu variabil
Imunoglobulina se referă la orice clasă de proteine înrudite structural din ser și celulele sistemului imunitar care funcționează ca anticorpi. Este produs ca răspuns la un antigen. Imunoglobulina denumită este derivată din faptul că acestea migrează cu proteine globulare atunci când serul care conține anticorp este plasat într-un câmp electric. Cele cinci clase de imunoglobuline sunt IgG, IgM, IgA, IgD și IgE. Structura și funcția a cinci clase de imunoglobuline sunt prezentate în figura 1.
Figura 1: Clasele de imunoglobuline
Imunoglobulinele sunt structurale similare cu anticorpii. Aceasta înseamnă că imunoglobulinele conțin o formă Y cu două lanțuri grele și ușoare. Imunoglobulinele se găsesc atașate la membrana plasmatică a celulelor B, care produc imunoglobuline. Pentru a fi atașați la membrana plasmatică, imunoglobulinele ar trebui să posede și un domeniu transmembranar.
Un anticorp se referă la o proteină globină, care este produsă de celulele B ca răspuns la un anumit antigen. Caracteristica cea mai caracteristică a anticorpului este specificitatea sa față de un anumit antigen. În mod tipic, antigenii sunt molecule în formă de Y. Ele sunt alcătuite din două lanțuri grele identice și două lanțuri ușoare identice. Structura cu patru lanțuri este ținută împreună prin legături disulfidice între lanțuri. Ambele lanțuri grele și ușoare conțin regiuni variabile și constante. Secvența de aminoacizi a regiunii constante este conservată între anticorpi, dar secvența de aminoacizi a regiunii variabile poate fi diferită una față de cealaltă. Brațele moleculei de anticorp se formează la regiunea balamalei, dând o formă Y la moleculă. Regiunea variabilă conferă specificitate anticorpilor. Structura unui anticorp tipic este prezentată în figura 2.
Figura 2: Anticorp
Legarea antigenului și funcția efectoare sunt cele două funcții ale imunoglobulinelor. Imunoglobulinele se pot lega de un determinant specific al antigenului de pe suprafața organismelor patogene, cum ar fi virusul, bacteriile, fungi și paraziți sau celule infectate cu patogeni. Legarea anticorpilor la un agent patogen poate neutraliza agentul patogen. Anticorpii prezintă două funcții efectoare: fixarea complementului și legarea la diferite tipuri de celule. Legarea anticorpilor la un anumit agent patogen poate induce sistemul de complement pentru a distruge agentul patogen. Agenții patogeni legați la anticorpi pot induce celulele sistemului imunitar, cum ar fi macrofagele, celulele mastocite și limfocitele, pentru a declanșa un răspuns imun împotriva lor.
Imunoglobulina: Imunoglobulina se referă la orice clasă de proteine înrudite structural din ser și celulele sistemului imunitar care funcționează ca anticorpi.
Anticorp: Anticorpul se referă la o proteină globină care este produsă de celulele B ca răspuns la un anumit antigen.
Imunoglobulina: Imunoglobulina apare pe suprafața celulelor B.
Anticorp: Anticorpul apare liber în circulație.
Imunoglobulina: Imunoglobulina cuprinde un domeniu transmembranar pentru a fi atașat la membrana plasmatică a celulelor B.
Anticorp: Anticorpul nu are domenii transmembranare.
Imunoglobulina: Cele cinci clase de imunoglobuline sunt IgG, IgM, IgA, IgD și IgE.
Anticorp: Un tip particular de anticorpi este specific pentru un anumit agent patogen.
Imunoglobulina: Funcția de imunoglobulină depinde de tipul lanțului greu.
Anticorp: Antigenii non-auto sunt recunoscuți de antigeni specifici și sunt neutralizați de anticorpi.
Imunoglobulina și anticorpii sunt două tipuri de molecule de glicoproteină care sunt produse ca răspuns la un antigen specific. Imunoglobulinele sunt întotdeauna atașate la membrana plasmatică a celulelor B. Dar anticorpii se găsesc liber în circulație. Principala diferență dintre imunoglobulină și anticorp este apariția fiecărui tip de moleculă din organism.
1. "Imunoglobulinele: structura și funcțiile" Site-ul Biochemistry Questions, 26 mai 2009, disponibil aici.
2. Mandal, Ananya. "Ce este un anticorp?" News-Medical.net, 3 august 2017, disponibil aici.
1. "Anticorp" (CC BY-SA 2.5) prin Wikimedia Commons
2. "2221 Cinci Clase de anticorpi noi" Prin OpenStax College - Anatomie și Fiziologie, Connexions Web site. Disponibil aici, 19 iunie 2013. (CC BY 3.0) prin Wikimedia Commons