principala diferență între proteoglican și glicoproteină este asta în proteoglicani, una sau mai multe lanțuri de glicozaminoglicani sunt atașate la proteină în timp ce în glicoproteine, lanțurile de oligozaharide sunt atașate la proteine. În plus, proteoglicanii apar în principal în țesutul conjunctiv în timp ce glicoproteinele apar în membrana celulară.
Proteoglicanul și glicoproteina sunt două tipuri glicoconjugate în care carbohidrații sunt legați covalent de proteine. Alte tipuri de glicoconjugate includ glicopeptidele, peptidoglicanii, glicolipidele, lipopolizaharidele etc..
1. Ce este un proteoglican
- Definiție, structură, importanță
2. Ce este o glicoproteină
- Definiție, structură, importanță
3. Care sunt asemănările dintre proteoglican și glicoproteină
- Schița caracteristicilor comune
4. Care este diferența dintre proteoglican și glicoproteină
- Compararea diferențelor cheie
Țesut conjunctiv, glicoconjugate, glicoproteină, glicozaminoglican, glicozilare, proteoglican
Un proteoglican este un glicoconjugat, o biomolecule cu o proteină de bază atașată covalent la lanțurile glicozaminoglican (GAG). Glicozaminoglicanii sau mucopolizaharidele sunt polizaharide lungi, neramificate, care cuprind o unitate de discharidă repetată. Deoarece proteoglicanii sunt alcătuiți din polizaharide, ele sunt un tip de glicoconjugate puternic glicozilate. Resturile de serină (Ser) ale proteinei servesc ca punct de atașare la lanțurile de glicozaminoglicani și atașarea are loc printr-o punte trisaccharidă. Reziduul serinic apare în general în secvența Ser-Gly / Ala-X-Gly în care X poate fi oricare dintre aminoacizii. Dar, nu toate reziduurile serice sunt atașate la lanțurile GAG. În condiții fiziologice, lanțurile GAG sunt încărcate negativ datorită prezenței grupărilor sulfat și acid uronic.
Figura 1: Proteoglican
Proteoglicanii sunt unul dintre principalii constituenți ai matricei extracelulare (ECM), care umple spațiul din jurul celulelor. Acestea se combină cu colagen pentru a forma cartilaje pentru a oferi suport structural și mecanic. De asemenea, prin hidratarea datorată asocierii apei cu proteoglicani, cartilagiile asigură efect de amortizare a articulațiilor. Cu toate acestea, defalcarea insuficientă a proteoglicanilor în organism este legată de mai multe boli genetice și poate duce la anumite afecțiuni.
O glicoproteină este un alt tip de glicoconjugat, care este mai puțin glicozilat. În glicoproteine, lanțurile de oligozaharide sau glicani sunt tipul de carbohidrați atașați covalent la proteina de bază. Atașarea oligozaharidelor are loc fie în timpul modificărilor cotranslationale sau posttranslaționale cunoscute sub numele de glicozilarea. În general, proteinele extracelulare care urmează să fie secretate sunt glicozilate în reticulul endoplasmatic. De asemenea, segmentele extracelulare ale proteinelor sunt glicozilate. Aceasta înseamnă că cele mai multe proteine din membrana celulară sunt glicoproteine. Funcția principală a proteinelor din membrana celulară este de a servi ca molecule de recunoaștere și ele sunt implicate și în semnalizarea celulară.
Figura 2: Glicoproteina din membrana celulară
Cele două tipuri principale de glicoproteine sunt glicoproteine O legate și glicoproteine N-legate. În glicoproteinele legate la O, carbohidratul se leagă prin atomul de O din grupa -OH a aminoacizilor, serinei sau treoninei. În glicoproteinele N-legate, carbohidratul face legătura prin atomul N al grupării -NH2 a aminoacidului, asparagină.
Un proteoglican se referă la un compus constând dintr-o proteină legată la grupe glicozaminoglican, prezentă în special în țesutul conjunctiv în timp ce o glicoproteină se referă la orice clasă de proteine care au grupe de carbohidrați atașate la lanțul polipeptidic. Aceasta este diferența principală dintre proteoglican și glicoproteină.
De asemenea, conținutul de proteină non-proteic este de 50-60% în greutate, în timp ce conținutul de non-proteină al unei glicoproteine este de 10-15% în greutate.
Glicozaminoglicanii sunt atașați la o proteină pentru a forma un proteoglican, în timp ce oligozaharidele sunt atașate la o proteină pentru a forma o glicoproteină. Aceasta este o altă diferență principală între proteoglican și glicoproteină.
În plus, lanțurile atașate la un proteoglican sunt lungi, lineare și încărcate negativ, în timp ce lanțurile atașate la o glicoproteină sunt scurte, ramificate și pot fi sau nu încărcate negativ.
Localizarea apariției este o altă diferență importantă între proteoglican și glicoproteină. Proteoglicanii apar în principal în țesuturile conjunctive, în timp ce glicoproteinele apar în principal pe membrana celulară.
Mai mult, proteoglicanii oferă suport structural pentru ECM, în timp ce glicoproteinele servesc drept proteine membranare integrale, care ajută la recunoașterea și semnalizarea celulară.
Proteoglicanii sunt clasificați pe baza naturii GAG, în timp ce cele două tipuri principale de glicoproteine sunt glicoproteine N legate și glicoproteine legate de O.
Unele proteoglicani includ sulfat de condroitină, sulfat dermatan, sulfat de keratan, sulfat de heparină etc. în timp ce unele glicoproteine includ colagen, transferină, mucină, imunoglobulină etc..
Proteoglicanii sunt proteine atașate covalent la glicozaminoglicani, în timp ce glicoproteinele sunt proteine atașate covalent la oligozaharide. Proteoglicanii apar în principal în țesutul conjunctiv, în timp ce glicoproteinele apar în principal pe suprafața celulară. Proteoglicanii asigură efectul de rezistență și amortizare a cartilajului și glicoproteinele servesc ca proteine integrale în membrană în recunoașterea celulelor și semnalizarea celulară. Principala diferență dintre proteoglican și glicoproteină este tipul de carbohidrați atașați proteinei, locației și funcției.
1. Moss, G P. "Nomenclatorul glicoproteinelor, glicopeptidelor și peptidoglicanilor". glicopeptide, Universitatea Queen Mary din Londra, disponibil aici
1. "Glycosaminoglycans2" De Mfigueiredo - Muncă proprie (CC BY-SA 3.0) prin Wikimedia Commons
2. "OSC Microbio 03 04 EukPlasMem" Prin CNX OpenStax - (CC BY 4.0) prin Wikimedia Commons