Diferența dintre activatorul de enzime și inhibitorul de enzime
Share
diferența cheie între activatorul enzimei și inhibitorul de enzime este că activatorul enzimei poate crește activitatea unei enzime, în timp ce inhibitorul enzimatic poate scădea activitatea unei enzime.
Enzimele sunt proteine și constau din aminoacizi și sunt catalizatori biologici. Un catalizator este orice compus care poate scădea viteza de reacție a unei reacții chimice. Două tipuri de compuși pot afecta activitatea enzimelor; ele sunt activatori și inhibitori. Să vorbim mai multe detalii despre acești compuși.
CUPRINS
1. Prezentare generală și diferență cheie
2. Ce este Enzyme Activator
3. Ce este inhibitorul de enzime
4. Comparație între ele - Activator de enzime vs inhibitor de enzime în formă tabulară
5. rezumat
Ce este Enzyme Activator?
Activatorii enzimei sunt specii chimice care se pot lega cu o enzimă pentru a-și crește activitatea. Prin urmare, ele pot afecta în mod direct activitatea unei enzime. Aceștia acționează în mod opus în care acționează inhibitorii enzimelor. De cele mai multe ori, acționează prin legarea în anumite regiuni, altele decât zonele active ale enzimei. Acestea sunt ceea ce noi numim "situri alosterice" ale enzimei.
Uneori, substratul sau reactivul însuși acționează ca activator atunci când acest reactant se leagă cu un situs activ al enzimei. Prin urmare, poate crește afinitatea enzimei pentru substraturi și activează și alte situsuri active. Unele exemple importante ale acestor molecule includ hexokinaza-I și glucokinaza.
Ce este inhibitorul de enzime?
Inhibitorii enzimelor sunt specii chimice care se pot lega cu o enzimă pentru a-și diminua activitatea. Prin urmare, ele pot afecta în mod direct activitatea unei enzime. Aceștia acționează în opoziție cu acțiunea enzimei activatoare. În mod similar, majoritatea inhibitorilor blochează locurile active ale enzimei. Astfel pot reduce activitatea enzimei.
Figura 01: Legarea inhibitorilor și a activatorilor în situsul allosteric al unei enzime
Uneori se leagă și de site-urile alosterice. Legarea acestei molecule poate fi fie reversibilă, fie ireversibilă. În legarea reversibilă, inhibitorii sunt eliminați din enzimă după blocarea legării substratului. Dimpotrivă, în legarea ireversibilă, inhibitorii pot modifica forma site-ului activ ireversibil. Prin urmare, nu se vor lega alte substraturi cu situsul activ al enzimei. Unele exemple tipice includ medicamentele, inhibitorul ribonucleazei, etc.
Care este diferența dintre activatorul de enzime și inhibitorul de enzime?
Activatorii enzimei sunt specii chimice care se pot lega cu o enzimă pentru a-și crește activitatea. Prin urmare, ele pot afecta activitatea unei enzime. Unele exemple comune de activatori enzimatici includ hexokinaza-I și glucokinaza. Inhibitorii enzimelor sunt specii chimice care se pot lega cu o enzimă pentru a-și diminua activitatea. Prin urmare, ele pot afecta activitatea unei enzime într-o manieră descrescătoare. Prin urmare, aceasta este diferența cheie între activatorul de enzime și inhibitorul de enzime. Unele exemple comune ale inhibitorilor enzimatici includ medicamente, inhibitor de ribonuclează, etc.
Rezumat - Enzima Activator vs Enzyme Inhibitor
Activatorii și inhibitorii sunt două molecule care pot afecta activitatea unei enzime. Diferența dintre activatorul enzimatic și inhibitorul de enzime este că activatorii enzimei pot crește activitatea unei enzime, în timp ce inhibitorii enzimelor pot scădea activitatea unei enzime.
Referinţă:
1. "Activator de enzime". Wikipedia, Fundația Wikimedia, 15 iulie 2018. Disponibil aici
2. "Inhibitorul enzimei" Wikipedia, Fundația Wikimedia, 3 iulie 2018. Disponibil aici
Datorită fotografiei:
1.Figura 06 05 05By CNX OpenStax , (CC BY 4.0) prin intermediul Commons Wikimedia
