principala diferență între enzimă și coenzima este că enzima este o proteină care catalizează o reacție biochimică particulară în interiorul celulei, în timp ce coenzima este o moleculă neproteică care transportă grupuri chimice între enzime.
Enzima și coenzima sunt două tipuri de biomolecule care facilitează apariția reacțiilor biochimice în celulă. Enzimele nu modifică chimic structura lor în timpul reacției, în timp ce coenzimele modifică structura lor în timpul reacției.
1. Ce este o enzimă
- Definiție, structură, rol într-o reacție biochimică
2. Ce este o coenzima
- Definiție, structură, rol într-o reacție biochimică
3. Care sunt asemănările dintre enzimă și coenzima
- Schița caracteristicilor comune
4. Care este diferența dintre enzimă și coenzima
- Compararea diferențelor cheie
Catalizator biologic, coenzima, cofactor, enzima, activarea enzimei
O enzimă este o macromolecule biologică formată din proteine. Principala funcție a unei enzime este de a cataliza o reacție biochimică specifică în interiorul celulei la temperatura corpului și pH. Prin urmare, enzimele sunt catalizatorii biologici pe care depind toate sistemele biologice. Astfel, enzimele joacă un rol critic în menținerea vieții.
Figura 1: Acțiunea unei enzime
Majoritatea enzimelor sunt proteine globulare cu greutăți moleculare ridicate. Capacitatea lor de a cataliza o reacție biochimică specifică este una dintre caracteristicile caracteristice ale unei enzime. Mai mult, ele sunt active la o anumită temperatură și pH. Acestea necesită, de asemenea, legarea unui cofactor la locul activ pentru a activa apoenzima la holoenzima, forma activă a enzimei. Unii cofactori anorganici includ Mg2+, Fe2+, Zn2+, și Mn2+ în timp ce moleculele organice mici care acționează ca cofactori se numesc coenzime. În mod semnificativ, doar o cantitate mică de enzimă este necesară pentru cataliză. Acțiunea enzimei este în principal reglementată de mecanismele allosterice în care produsul format de enzimă inhibă enzima, inhibând formarea mai multor produse.
Figura 2: Acțiunea unui cofactor
Există șase tipuri de enzime bazate pe tipul de reacție pe care îl catalizează. Acestea sunt oxidoreductaze, transferaze, lizate, hidrolaze, ligaze și izomeraze. În afară de acțiunea din interiorul corpului, enzimele sunt folosite în industria alimentară atât pentru fermentație, cât și în medicină pentru a promova vindecarea rănilor, pentru a ucide agenții patogeni, pentru a diagnostica bolile etc..
Coenzima este o mică moleculă organică care acționează ca un cofactor. Se leagă de enzime, asistând funcția enzimei. În timp ce facilitează acțiunea enzimatică, coenzimele servesc ca purtători intermediari de electroni, atomi specifici sau grupări funcționale între reacțiile biochimice. Unele dintre grupările funcționale transferate prin coenzime sunt ioni de hidrură, atomi de hidrogen, grupări metil și grupări acil. Odată legată de un grup chimic, structura coenzimelor se modifică. Prin urmare, coenzimele pot fi considerate ca al doilea substrat al enzimei. Prin urmare, ele sunt numite co-substraturi. Coenzimele trebuie să se regenereze pentru a participa din nou și din nou la reacție.
Figura 3: Implicarea coenzimelor în ciclul acidului citric
Unele coenzime includ NAD (adenin dinucleotidă de nicotină), NADP (adenin dinucleotid din fosfat de nicotină), FAD (adenină dininucleotidă flavinică) (VitB2), CoA (coenzima A), CoQ (coenzima Q), tiamină (vitamina B1) vitamina B6), biotină, acid folic etc.
O enzimă se referă la o substanță produsă de organisme vii care acționează ca un catalizator biologic pentru a produce o reacție biochimică specifică în timp ce o coenzima se referă la un compus neproteic necesar pentru funcționarea unei enzime. Aceasta explică principala diferență dintre enzime și coenzima.
Enzimele sunt molecule mari, în timp ce coenzimele sunt molecule mici.
Structura este o altă diferență între enzimă și coenzima. Enzimele sunt în principal proteine globulare, în timp ce coenzimele sunt molecule organice.
O alta diferenta importanta intre enzime si coenzima este functia lor. Enzimele servesc drept catalizatori biologici, în timp ce coenzimele se leagă la locul activ al enzimei, activând-o.
Mai mult, enzimele nu își schimbă structura în timpul reacției, în timp ce coenzimele își schimbă structura în timpul reacției prin legarea la grupele funcționale eliberate din reacție.
Mai mult, enzimele sunt foarte specifice reacțiilor pe care le catalizează în timp ce coenzimele sunt mai puțin specifice.
O enzimă este o proteină globulară care servește ca un catalizator biologic. Dar, o coenzima este o moleculă mică, organică, care se leagă de enzime pentru ao activa. Enzimele nu își schimbă structura în timpul reacției, în timp ce coenzimele își schimbă structura prin legarea la grupurile funcționale. Principala diferență între enzimă și coenzima este structura și funcția acestora.
1. Cooper GM. Celula: o abordare moleculară. A doua ediție. Sunderland (MA): Sinauer Associates; 2000. Rolul central al enzimelor ca catalizatori biologici. Disponibil aici
2. Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochemistry. Ediția a 5-a. New York: W H Freeman; 2002. Secțiunea 8.6, vitaminele sunt adesea precursori ai coenzimelor. Disponibil aici
1. "Diagrama de potrivire indusă", creată de TimVickers, vectorizat de Fvasconcellos - furnizat de TimVickers (Domeniul Public) prin Wikimedia Commons
2. "OSC Microbio 08 01 ApoHolo" Prin CNX OpenStax - https://cnx.org/contents/[email protejat] (CC BY 4.0) prin Wikimedia Commons
3. "Ciclul acidului citric cu aconitate 2" Prin Narayanese, WikiUserPedia, YassineMrabet, TotoBaggins - http://biocyc.org/META/NEW-IMAGE?type=PATHWAY&object=TCA Imagine adaptată din: Imaginea: Ciclul acidului citric noi. svg | (încărcat în Commons de wadester16) (CC BY-SA 3.0) prin Wikimedia Commons